Скачать презентацию
Идет загрузка презентации. Пожалуйста, подождите
Презентация была опубликована 11 лет назад пользователемКонстантин Семибратов
1 Белки Ученица 10 класса Гусарова Таня
2 Белки- природные полимеры, состоящие из остатков альфа-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. Они участвуют в важнейших процессах живого организма- обмене веществ, размножении, росте организма, работе мышц и т.д. Являются основной составной частью нашей пищи.
3 История изучения Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа. Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом. Мульдер также определил продукты разрушения белков аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5, которая была названа «протеин», а теория «теорией протеина» Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом. Мульдер также определил продукты разрушения белков аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5, которая была названа «протеин», а теория «теорией протеина»
4 Строение белков Немецкий химик Эмиль Фишер, предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или «углеазотные комплексы». Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга. Успешная реализация работы привела Фишера к успеху. Работая над ней он параллельно уже в гг. впервые доказал, что в состав белков входят только L-стереоизомеры аминокислот. пептидная связь
5 Эмиль Герман ФИШЕР Александр Яковлевич Данилевский
6 Структуры белка Первичная структураПервичная структура последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. консервативные мотивыэволюции Первичная структураконсервативные мотивыэволюции
7 Вторичная структура локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. водородными связямиводородными связями Типы вторичной структуры белков: - α-спирали ;α-спирали - β-листы (складчатые слои) ;β-листыскладчатые слои - π-спирали; - 3-спирали; -неупорядоченные фрагменты. Вторичная структура белка
8 Третичная структура пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи (между двумя остатками цистеина дисульфидные мостики); ковалентные связи (между двумя остатками цистеина дисульфидные мостики); ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; водородные связи; водородные связи; гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.
9 Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
10 Физические Свойства Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые из них образуют с водой коллоидные растворы Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые из них образуют с водой коллоидные растворы
11 Фибриллярные белки белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой отношение поперечной оси к продольной больше 1:10. Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеет большую молекулярную массу и высоко регулярную пространственную структуру, которая стабилизируется, главным образом, взаимодействиями (в том числе и ковалентными) между различными полипептидными цепями. Первичная и вторичная структура фибриллярного белка также, как правило, регулярна. белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой отношение поперечной оси к продольной больше 1:10. Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеет большую молекулярную массу и высоко регулярную пространственную структуру, которая стабилизируется, главным образом, взаимодействиями (в том числе и ковалентными) между различными полипептидными цепями. Первичная и вторичная структура фибриллярного белка также, как правило, регулярна.
12 Глобулярные белки белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы (третичные структуры белка). белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы (третичные структуры белка). К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.
13 Химические Свойства Денатурация-частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Может иметь обратимый или необратимый характер. Денатурация просходит под действием: Денатурация-частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Может иметь обратимый или необратимый характер. Денатурация просходит под действием: - высокой температуры - высокой температуры - растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей - растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей - растворов солей тяжёлых металлов - растворов солей тяжёлых металлов - некоторых органических веществ (формальдегида, фенола) - некоторых органических веществ (формальдегида, фенола) - радиоактивного излучения - радиоактивного излучения
14 Цветные реакции Биуретовая реакция- при нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание. Биуретовую реакцию дают вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует.
15 Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группировки, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин.
16 Гидролиз -разрушение первичной структуры белка, под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящие к образованию а-аминокислот, из которых он был составлен.
17 Функции белков Структурная функция; Структурная функция; Защитная функция; Защитная функция; Регуляторная функция; Регуляторная функция; Сигнальная функция; Сигнальная функция; Транспортная функция; Транспортная функция; Запасная (резервная) функция; Запасная (резервная) функция; Рецепторная функция; Рецепторная функция; Моторная (двигательная) функция. Моторная (двигательная) функция.
19 Конец!
Еще похожие презентации в нашем архиве:
© 2024 MyShared Inc.
All rights reserved.