Вторичная структура белка белка Факультет Биоинженерии и Биоинформатики I cеместр, 2009 Д.А. Равчеев, А.Б. Рахманинова. - презентация

1 Вторичная структура белка белка Факультет Биоинженерии и Биоинформатики I cеместр, 2009 Д.А. Равчеев, А.Б. Рахманинова

2 Структура аминокислот боковая группа -атом углерода аминогруппа карбоксильная группа

3 Пептидная связь

4 N- и C-концы Пептидные связи Остаток 1 Остаток 3 Остаток 2

5 N- и C-концы Остаток 1 Остаток 3 Остаток 2 N-конецС-конец

6 N- и C-концы Остаток 1 Остаток 2 N-конец Остаток 3 С-конец Остов пептида

7 Двугранные углы

8

9 Двугранный угол

10 Торсионные углы

11 Торсионный угол Торсионный угол – угол вращения вокруг связи ВС

12 Торсионные углы Атом C – за атомом B

13 Торсионные углы Могут принимать значения от –180 0 до CD совмещается с AB поворотом против часовой стрелки CD совмещается с AB поворотом по часовой стрелке

14 Торсионные углы

15 - ? теоретически: от –180 О до +180 О

16 Пептидная связь кето-форма (60%) енольная форма (40%)

17 цис-форма = 0 0 транс-форма = Основное значение для определения конформации полипептидной цепи имеют углы и. Пептидная связь

18 Торсионные и валентные углы Валентные углы: плоские остаются постоянными при изменении пространственной структуры Торсионные углы: двугранные меняются при изменении пространственной структуры

19 Карта Рамачандрана Для каждой аминокислоты в пептиде или белке вычисляются углы и, которые затем наносятся на плоскость координат – –180 0

20 Вторичная структура белка -спираль Кислород карбоксильной группы i-й аминокслоты связан с аминогруппой i+4-й аминокислоты Средняя длина – аминокислот Диаметр – 0,5 нм N C

21 Вторичная структура белка Другие спирали Кислород карбоксильной группы i-й аминокслоты связан с аминогруппой i+3-й аминокислоты спираль Кислород карбоксильной группы i-й аминокслоты связан с аминогруппой i+5-й аминокислоты -спираль Как правило встречаются на концах -спиралей

22 Вторичная структура белка -слои параллельныйантипараллельный N С N С