Скачать презентацию
Идет загрузка презентации. Пожалуйста, подождите
Презентация была опубликована 11 лет назад пользователемМаксим Атиков
1 Лекция 3. ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА. БЕЛКИ. 1
2 2 1. Понятие о биополимерах. 2. Аминокислоты. 3. Структура белков. 4. Функции белков.
3 Биологические полимеры это высокомолекулярные органические соединения, макромолекулы которых состоят из большого числа повторяющихся звеньев мономеров.
4 2. СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ В аминокислотах выделяют три функциональные группы: 1.Аминогруппа 2.Карбоксильная группа 3.Радикал ( они разные у всех аминокислот)
5 5 п/ п Полное название Сокращен -ное название 11.ЛейцинЛей 12.ЛизинЛиз 13.МетионинМет 14. Глутаминовая кислота Глу 15.СеринСер 16.ТирозинТир 17.ТреонинТре 18.ТриптофанТри 19.ФенилаланинФен 20ЦистеинЦис п/ п Полное название Сокраще н-ное название 1.АланинАла 2.АргининАрг 3.АспарагинАсн 4.Аспаригинов ая кислота Асп 5.ВалинВал 6.ГистидинГис 7.ГлицинГли 8.ГлутаминГлн 9.ПролинПро 10.ИзолейцинИле
6 Не могут быть синтезированы в организме. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. 1.Валин -зерновые, мясе, грибы, молочные продукты, арахис 2.Изолейцин - миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо. 3.Лейцин – мясо, рыба, рис, чечевица, орехи. 4.Лизин – рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи. 5.Метионин - мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя. 6.Треонин – молочные продукты и яйца, в умеренных количествах в орехах. 7. Триптофан – овес, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, молоко, творог, рыба, курица, индейка, мясо. 8.Фенилаланин - говядина, куриное мясо, рыба, соевые бобы, яйца, творог, молоко. Незаменимые аминокислоты
7 7 3. Образование пептидных связей между двумя аминокислотами. Белки это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, мономерами которых являются аминокислоты.
9 Первичная структура последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК
10 Вторичная структура локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.
11 Третичная структура пространственное строение полипептидной цепи взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи; ионные взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия.
12 Четверичная структура субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.
13 13 структура белка Характеристика структуры белковой молекулы I. Перви чная А. Образуется за счет взаимодействия радикалов аминокислот при помощи дисульфидных связей, а также ковалентных и водородных, имеет форму шарика (глобулы) II. Вторич ная Б. Образуется за счет пептидных, прочных связей между аминокислотами, имеет вид цепи, обладает линейной конфигурацией III. Третич ная В. Образует агрегаты молекул за счет объединения нескольких молекул белка с помощью водородных ионных, гидрофобных связей. В эту структуру белка могут быть включены и небелковые компоненты IV. Четвер - тичная Г. Возникает при укладке белковой молекулы в пространстве за счет образования водородных связей между близко расположенными аминокислотными остатками с помощью водородных связей. Имеет вид спирали
14 Б Е Л К И Простые(протеины)Состоят только из только из аминокислотных аминокислотных остатков остатков Сложные Сложные (протеиды) могут включать: - ионы металла (металлопротеиды) -пигмент (хромопротеиды), -комплексы с липидами (липопротеины), -нуклеиновые кислоты(нуклеопротеиды), -остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), -углевод (гликопротеины)
15 15 Денатурация белка Вопросы к тексту: Что называется денатурацией? Что может явиться причиной денатурации? В каком случае возможно восстановление структуры белковой молекулы? Как называется этот процесс? Какая структура белковой молекулы обеспечивает свойства белка и ее пространственную конфигурацию?
16 Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту это приготовление куриного яйца ОБРАТИМАЯ Если сохранена первичная структура первичная структураНЕОБРАТИМАЯ Если первичная Структура разрушена
17 17
18 ФункцияОпределениеПример 1. Строительная Материал клетки Кератин, коллагены 2. Транспортная Переносят различные вещества Гемоглобин 3. Защитная Обезвреживают защитные вещества Иммуноглобулины 4. Каталитическая Ускоряют протекание химических реакций в организме Ферменты 5. Двигательная Выполняют все виды движений Миозин, актин 6. Регуляторная Регулируют обменные процессы Гормоны 4. Функции белков.
19 19 Схема образования комплекса «фермент - субстрат»
20 § 3 – 4 20
21 21
Еще похожие презентации в нашем архиве:
© 2024 MyShared Inc.
All rights reserved.