Амінокислоти. Білки.. План заняття: 1. Амінокислота. 2. Класифікація амінокислот. 3. Фізичні властивості. Хімічні властивості. 4. Функції амінокислот. - презентация

1 Амінокислоти. Білки.

2 План заняття: 1. Амінокислота. 2. Класифікація амінокислот. 3. Фізичні властивості. Хімічні властивості. 4. Функції амінокислот. 5. Способи отримання.

3 Амінокислота. Органічна сполука, молекули якої одночасно містять аміно- (-NH 2 ) та карбоксильну (-COOH) групи; Є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот зєднані пептидними звязками;

4 Класифікація амінокислот. За розміщенням функціональних груп α β γ За кількістю функціональних груп моноамінокарбонові Диаміно- монокарбонові Моноаміно- дикарбонові

5 Фізичні властивості. Тверді кристалічні речовини. Мають високі температури плавлення. Добре розчиняються у воді. Мають різний смак: солодкий, гіркий або зовсім без смаку; все залежить від радикала – R в молекулі амінокислоти. Цим властивостям відповідає структура амінокислот як внутрішніх солей, тому їхні формули часто записують у вигляді біполярного йона: Н3N -СН2-СОО¯Н2N-СН2-СООН

6 Хімічні властивості. Взаємодіють з кислотами: Н2N-СН2-СООН + НСІ (Н3N-СН2-СООН) СІ¯ Взаємодіють з лугами: Н2N-СН2-СООН + NaОН Н2N-СН2-СООNa + H2O Взаємодіють між собою: NH 2 -CH 2 -COOH + НNH-CH 2 -COOH NH 2 -CH 2 -CO-NH-CH 2 -COOH пептидний звязок

7 Функції амінокислот. Деякі з 20-ти протеїногенних амінокислот називаються «незамінними» це такі, що не виробляються в організмі і повинні надходити з їжею. Для людини це лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін, а для дітей також гістидин та аргінін.

8 Функції амінокислот. На додаток до синтезу білків, стандартні і нестандартні амінокислоти в тваринному організмі виконують багато інших важливих біологічних функцій. Гліцин та глутамат (аніон глутамінової кислоти) використовуються як нейромедіатори при нервовій передачі через хімічні синапси, нейромедіаторами також є нестандартна амінокислота гамма-аміномасляна кислота, що є продуктом декарбоксилювання глутамату, дофамін похідне тирозину, і серотонін, який утворюється із триптофану. Гістидин є попередником гістаміну – локального медіатора запальних і алергічних реакцій. Йодовмісний гормон щитоподібної залози тироксин утворюється із тирозину. Гліцин є одним із метаболічних попередників порфіринів (таких як дихальний пігмент гем)

9 Способи добування. Оцтова кислота хлороцтова кислота амінооцтова кислота СН 3 -СООН + Сl 2 СН 2 - СООН | Cl СН 2 -СООН + NH 3 СН 2 - СООН | | Сl NH 2 Лабораторний Гідроліз Промисловий

10 Редагування тексту. Амінокислоти є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з'єднані пептидними зв'язками. Амінокислоти є амфотерними сполуками Найпростіша амінокислота гліцин виявлена у міжзоряни хмарах та кометах. Амінокислоти, які можуть синтезуватися в організмі тварин і людини з інших амінокислот або небілкових компонентів, и називаються замінними (гліцин, серин, глутамінова кислота) ? ? ? ? ?

11 Білки.

12 План: Що таке білки? Структура білка. Фізичні та хімічні властивості. Функції білків. Повноцінні та неповноцінні білки.

13 Що таке білки? Б і лки, або проте ї н и ( від греч. «протес» «перший»), це природні органічні сполуки, які забезпечують всі життєві процеси будь-якого організму.

14 Засновник білка. Вперше білок був виділений (у вигляді клейковини) в 1728 р. італійцем Яклопо Бартоломео Беккаріа ( ) з пшеничного борошна. Цю подію прийнято вважати народженням хімії білка.

15 Склад білка. Білок NSO2H2C Модель білка Модель амінокислоти

16 Структура білка. Первинна структура - число і послідовність амінокислот, з'єднаних один з одним пептидними зв'язками в поліпептидного ланцюга. Вторинна структура - для будь-якого білка характерна крім первинної ще й певна вторинна структура. Зазвичай білкова молекула нагадує розтягнуту пружину.

17 Структура білка. Поліпептидні ланцюги згорнуті особливим чином в компактну глобулу. Спосіб згортання поліпептидних ланцюгів глобулярних білків називається третинною структурою Багато білків з особливо складною будовою складаються з декількох поліпептидних ланцюгів. Спосіб спільної упаковки та укладання цих поліпептидних ланцюгів називають четвертинною структурою білка

18 Фізичні властивості. Білок у твердому станігемоглобін

19 Хімічні властивості. 1. Гідроліз білків Гідроліз білків призводить до розщеплення поліпептидних зв'язків: 2. Денатурація білка Денатурація - порушення природної структури білка під дією нагрівання і хімічних реагентів. а) висока або низька температура б) механічний вплив; г) отрути; д) дія спирту; б) дія солей важких металів (Pb, Hg та ін.)

20 Хімічні властивості. 3. Кольорові якісні реакції білків а) Біуретова реакція з (Cu (OH) 2; б) ксантопротеїнова реакція з (HNO3 конц.);

21 Функції білків. Структурна функція Структурна функція Гідролізований колаген(білок сполучної тканини) Білки становлять основу будови клітини.

22 Функції білка. Транспортна функція Транспортна функція Гемоглобін з'єднується в легенях з киснем, перетворюючись на оксигемоглобін. Досягаючи з током крові органів і тканин, оксигемоглобін розщеплюється і віддає кисень. Полягає у зв'язуванні та доставці (транспорті) різних речовин від одного органу до іншого. Захисна функція Захисна функція Білок плазми крові фібриноген, беручи участь у згортанні крові, зменшує крововтрати. Антитіла знешкоджують речовини, що надходять в організм або з'являються в результаті життєдіяльності бактерій і вірусів

23 Білки, жири та вуглеводи – основа харчування. Повноцінні та неповноцінні білки Повноцінні та неповноцінні білки. Неповноцінні – це ті, які не містять всіх незамінних амінокислот. Повноцінні – це ті, до складу яких входять всі незамінні амінокислоти.

24 Повноцінні білки.

25 Встановіть звязок між прикладом і речовиною. БілокКаталаза Нуклеїнова кислотаРНК ВуглеводВіск ЛіпідГлікоген Рибонуклеїнова кислотаДНК