Интегрированный урок химия-биология Тема: «Белки» Размещено на. - презентация

1 Интегрированный урок химия-биология Тема: «Белки» Размещено на

2 1. История История возникновения 3. Функции 3. Функции 4. Свойства 4. Свойства ( Лабораторные опыты ) ( Лабораторные опыты ) 5. Выводы 5. Выводы 2. Состав 2. Состав и строение и строение ПЛАН УРОКА:

3 ВСТУПЛЕНИЕ: «В начале был белок» Белки, или протеины (от греч. «протас» «первый»), это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Белки всюду, где есть жизнь!

4 Чего только не делают белки! ЗАВЕДУЮТ ПИТАНИЕМ ОРГАНИЗМА ПРЕДОХРАНЯЮТ КРОВЬ ОТ ЗАМЕРЗАНИЯ ОТ БЕЛКА ХЛОРОФИЛЛА ЗАВИСИТ ЗЕЛЕНАЯ ОКРАСКА ЛИСТЬЕВ ЗАВЕДУЮТ ДВИЖЕНИЕМ И РОСТОМ ОРГАНИЗМА ОХРАНЯЮТ ОТ ВОЗБУДИТЕЛЕЙ БОЛЕЗНЕЙ ЗАВЕДУЮТ РАБОТОЙ МОЗГА

5 История возникновения белков Возникновение органических соединений

6 СОСТАВ БЕЛКОВ: ЧТО ЖЕ ТАКОЕ БЕЛКИ? Белки – это сложные биополимеры, мономерами которых являются α–аминокислоты, соединенные между собой пептидными связями - CO - NH -. Модель белка Модель аминокислоты

7 ИЗ ЧЕГО СОСТОИТ БЕЛОК: O N C H S (50-55%) (21-23%) (15-17%)(6-7%) (0,3-2,5%)

8 Молекулярные массы некоторых белков: Белок куриного яйца Белок мышц Белок вируса табачной мозаики

9 Химические формулы некоторых белков:

10 Белки образуются из 20 α-аминокислот:

11 Заменимые α-аминокислоты:

12 Незаменимые α-аминокислоты:

13 Незаменимые аминокислоты Аминокислоты, которые организмы не синтезирует, называются незаменимыми. Всего их восемь (+ 2 у детей - цистеин и гистидин): лизин, метионин, триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин и фенилаланин. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм с пищей

14 Полноценные белки: Полноценные белки – это те, в состав которых входят все незаменимые аминокислоты.

15 Неполноценные белки: Неполноценные белки - содержат не все аминокислоты

16 Структура белков:

17 Открытие белков: Данилевский Александр Яковлевич Установил наличие пептидных связей в белковой молекуле в 1888 г. Эмиль Герман Фишер Впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид.

18 Открытие белков: Изображение Лайнуса Полинга и альфа- спирали маслом. Слева: Лайнус Полинг и Роберт Кори с моделью α- спирали (1951). Справа: Лайнус Полинг держит в руках модель молекулы сульфаниламида (1954). Атомы в модели Полинга были изготовлены из дерева (в масштабе 1/Å) или пластика (0.5/Å). В 1954 году «за изучение природы химической связи и его применение к объяснению строения сложных молекул» Полинг был удостоен Нобелевской премии по химии.

19 Открытие белков: Слева: Модель электронной плотности β-субъединицы оксигемоглобина лошади [9] с пронумерованными α-спиральными элементами. В верхнем углу приведены «идеализированные» β-цепи гемоглобина (также показана ось двукратной симметрии). Две α-субъединицы, образующие аналогичную пару, тут не показаны. Справа: Макс Перутц с полной (тетра мерной) моделью электронной плотности молекулы гемоглобина и Джон Кендрю, каркасная модель молекулы миоглобина которого стоит на переднем плане. Фотография сделана в 1962 году на вручении Нобелевской премии по химии, которую Перутц с Кендрю получили «за исследования структуры глобулярных белков» Хотя первая пространственная структура белка была получена Джоном Кендрю, истинным первооткрывателем в данной области является другой человек Макс Перутц (Max Perutz).

20 Первичная структура: Первичная структура - число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи Число комбинаций из 20 аминокислот: 2,4 х

21 Вторичная структура: * Во вторичной структуре все радикалы располагаются вне спирали. Длина белковой молекулы уменьшается в 4 раза. Первичная структура белка скручивается в спираль за счет водородных связей – образуется вторичная структура белка

22 Третичная структура: Соединяясь между собой различными связями за счет радикалов, они скручивают молекулы в глобулы, образуя глобулярные белки (длина молекулы уменьшается в 10 раз), или в просовидные образования – фибриллярные белки – третичные структуры белка

23 Четвертичная структура: Четвертичная структура – комплекс белковых молекул – протеины или комплекс белковых и небелковых молекул – протеиды.

24 Классификация белков по функциям: I. СТРУКТУРНЫЕ БЕЛКИ коллаген, эластин, кератин II. ФЕРМЕНТЫ каталаза, мальтаза, сахараза, пепсин III. РЕЦЕПТОРНЫЕ БЕЛКИ регуляторные олигопептиды IV. СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ И ДВИГАТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ актин, миозин, тубулин V. ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ гемоглобин VI. ЗАЩИТНЫЕ БЕЛКИ иммуноглобулины = антитела, фибрин, тромбин VII. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ все белки VIII. ПИЩЕВЫЕ И ЗАПАСНЫЕ ФУНКЦИИ проламин, ферритин, казеин, яичный альбумин IX. РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ инсулин, паратиреоидный белок, регуляторные олигопептиды

25 Структурная функция (строительная): Гидролизованный Коллаген (белок соединительной ткани) БЕЛОК Кератин БЕЛОК Фиброин БЕЛОК Эластин

26 Каталитическая функция: ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - закваска) (энзимы), белки. выполняющие роль катализаторов в живых организмах, ускоряют биохимические реакции в организме. Луи Пастер Эдуард Бухнер Джеймс Самнер

27 Сигнальная функция: Рецепторные белки осуществляют прием сигналов из внешней среды и передают команды в клетку

28 Двигательная функция: Белок Тубулин Реснички, жгутики

29 Транспортная функция: Гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород. Заключается в связывании и доставке (транспорте) различных веществ от одного органа к другому.

30 Защитная функция: Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови, уменьшает кровопотери. Антитела обезвреживают вещества, поступающие в организм или появляющиеся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов

31 Энергетическая функция: Хотя белки и не служат главным источником энергии, тем не менее, они при определенных условиях могут выполнять эту функцию. Однако, в качестве энергетической субстанции белки очень не выгодны и требуют большое количество энергии на свое усвоение и синтез.

32 Питательная функция: P.S.Не перестарайтесь с белками!

33 Гормональная функция: Модель белка-регулятора (гормона )

34 Физические свойства белков: Гемоглобин (в эритроцитах) Белок в твердом состоянии Желатин

35 Денатурация белков: В процессе приготовления куриных яиц происходит денатурация яичных белков Денатурация - потеря белками их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

36 Причины денатурации белков:

37 Обратимая денатурация белков:

38 Ренатурация белков: 7

39 Гидролиз белков:

40 Биуретовая реакция: Результат реакции

41 Ксантопротеиновая реакция: Итог реакции

42 Выводы: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». Белки – самые древние и сложные молекулярные структуры на Земле. Белки – это высшая форма развития вещества. Они являются обязательными компонентами всех клеток и вирусов. Благодаря белкам осуществляются все жизненно важные процессы как в клетке, так и во всем организме. Каждый белок – это чудо, индивидуальность и неповторимость, а значит и каждый живой организм в целом – чудо, индивидуальность и неповторимость, с которым и нужно соответственно обращаться. Размещено на