ГОУ СПО «Чайковский медицинский колледж» Методическая разработка мультимедийной презентации теоретического занятия по теме: Органические вещества клетки. - презентация

1 ГОУ СПО «Чайковский медицинский колледж» Методическая разработка мультимедийной презентации теоретического занятия по теме: Органические вещества клетки. Строение и функции белков. Предмет общая биология. Автор: преподаватель биологии Лаврушина Любовь Леонидовна. Чайковский 2011 г.

2 Белки – это высокомолекулярные органические соединения, состоящие из α – аминокислот, соединенных пептидными связями. Общая формула аминокислот: (H2N)m R (COOH)n, где m и n – чаще всего равны 1 или 2

3 В состав белков входят 20 аминокислот. ЗАМЕНИМЫЕ НЕЗАМЕНИМЫЕ 12 8 Синтезируются в организме

4 Аминокислоты: Ала Арг Асн Асп Вал Гис Гли Глн Глу Иле Лей Лиз Мет Про Сер Тир Тре Три Фен Цис

5 Виды белка. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок интерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

6 Содержание белков в организме. Чем сложнее организм, тем больше белков он содержит. В организме бактерии примерно 3-4 тыс. разных белков, а у млекопитающих - уже около 50 тысяч.

7 Как показало изучение свойств белков в растворах, макромолекулы белков имеют форму компактных шаров (глобул) или вытянутых структур фибрилл. Исследования показали, что в укладке пептидной цепи нет ничего случайного или хаотичного. Она свертывается упорядоченно, для каждого белка определенным образом. Полярные боковые группы аминокислот стремятся расположиться на поверхности глобулы, где могут взаимодействовать с водой, а неполярные группы располагаются внутри. Для того, чтобы разобраться в замысловатой укладке (архитектонике) белковой макромолекулы, следует рассмотреть в ней несколько уровней организации.

8 Первичная структура белка: Она определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре все связи между аминокислотными остатками являются ковалентными и, следовательно, прочными.

9 Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот трипептидом и т. д., соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, полипептидом.

10 Вторичная структура: Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот молекула принимает вид спирали (ά-структура) или складчатого слоя «гармошки» (β-структура). Белок данной конформации не обладает биологической активностью.

11 Любопытно, что эта сложная красивая структура сперва была предсказана известным биохимиком Л.Полингом теоретически и лишь потом обнаружена экспериментально.

12 Третичная структура: Представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку α-спиралей и β- слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов:

13 ионные, возникающие за счет электростатического взаимодействия между отрицательно и положительно заряженными боковыми группами; гидрофобные («не любящие воду»), устанавливающиеся за счет стремления, неполярных радикалов объединяться друг с другом, а не смешиваться с окружающей их водной средой; дисульфидные, которые образуются между атомами серы SH-групп двух остатков аминокислоты цистеина. Эти SS связи по своей природе являются ковалентными; водородные, которые также возникают за счет взаимодействия между атомами радикалов.

14 Четвертичная структура:

15 Четвертичная структура представлена ассоциантом, состоящим из нескольких полипептидных цепей. Например, сложная молекула гемоглобина состоит из двух α- субъединиц (141 аминокислотный остаток) и двух β-субъединиц (146 аминокислотных остатков). Четвертичная структура стабилизируется теми же связями, что и третичная.

16 Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняет создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. Поэтому рассмотрим несколько классификаций белков.

17 Классификация белков: по составу: простые белки (протеины), сложные белки (протеиды) по структуре: фибриллярные (коллаген, миозин, кератин), глобулярные (ферменты, антитела, гормон инсулин), промежуточные (фибриноген) по функциям:

18 Пластическая функция Белки составляют основу строения клетки: коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки. Строительный материал клетки.

19 Транспортная функция Перенос веществ как внутри клетки, так и в организме в целом. При участии белков происходит связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

20 Защитная функция Иммунная защита организма. Свертывание крови. Предотвращают развитие вирусов…

21 Энергетическая функция При расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 к Дж энергии. Питательная функция Белок молока казеин, альбумин яиц птиц и рептилий, Клейковина семян пшеницы, зеин семян кукурузы.

22 Сократительная функция Выполняют все виды движений, к которым способны клетки и организмы. Сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов. Сокращение мышц (сгибание, разгибание конечностей). Движение ресничек и жгутиков.

23 Каталитическая функция Белки ускоряют протекание химических реакций в организме. Ферменты по своей природе белки. Ферменты катализируют (ускоряют) реакции: расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм); репликации и репарации ДНК и синтезе РНК; например фермент пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

24 Регуляторная функция Инсулин – регулирует поступление глюкозы в клетки; гормон роста…

25 Но всегда структура и свойства белка соответствуют выполняемой им функции. Поскольку вторичная, третичная и четвертичная структуры белка создаются, в общем, более слабыми связями, чем первичная, то они оказываются менее стабильными. Процесс разрушения природной конформации белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. Разрыв части слабых связей, изменения конформации и свойств происходят и под действием физиологических факторов (например, под действием гормонов).

26 Эти изменения структуры обычно легко обратимы. Обратный денатурации процесс называется ренатурацией. Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например антибиотиков, вакцин, сывороток, ферментов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

27 Денатурация и ренатурация белка:

28 Что Вы наблюдаете на данном рисунке? денатурация - разрушение структурной организации белков.

29 Вывод: Таким образом, белки имеют сложное строение, разнообразные формы и состав. Это делает их свойства многообразными. А это, в свою очередь, позволяет белкам выполнять многочисленные биологические функции.

30 Интернет-ресурсы электронных учебников: html - Эрудиция. Электронная российская библиотека. html Литература: «Общая биология» для классов под редакцией академика Д.К. Беляева и профессора Г. М. Дымшица. Биология поурочные планы по учебнику В.Б. Захарова, С.Г. Мамонтова, Н.И. Сонина 10 класс. Биология в таблицах классы: Справочное пособие/ Авт.-сост. Т.А.Козлова, В.С.Кучменко. – 4-е изд.- М.: Дрофа, 2002.

31