Ферменттеге жалпы сипаттама. Жасушада 10 мыңдаған ферментативтік реакциялар ө теді. Барлық биохимиялық процесс ферменттер к ө мегімен жүреді. Бір ферменттің. - презентация

1 Ферменттеге жалпы сипаттама

2

3 Жасушада 10 мыңдаған ферментативтік реакциялар ө теді. Барлық биохимиялық процесс ферментер к ө мегімен жүреді. Бір ферменттің жұмысының тежелуі ағзаны ө лімге ә келеді М:1. ацетилхолинэстеразажүйке тітіркендіргіші ө купе мен жүреказ уақытта мүшелер тіршілігі тоқтайдыағза ө леді. 2. Кесек етті ыдырату үшін химике 3-4 атмосфера да 4 т ә улік 100 градус тан жоғары температурада қыздыру керек ал, ас қорыту жолында 4-5 сағатта ыдырап кетеді

4 ФЕРМЕНТЫ ПРОТЕИНЫПРОТЕИДЫ Белковая часть (апофермент) Небелковая часть (кофермент)

5 Н ә руызды б ө лігі – субстраттың бекінуін қамтамасыз етеді. Коферментер – н ә руызды емс б ө лігі, катализды жүзеге эстрады.

6 Ә р ферменте бірегей үш құрылым болады Ә р ферменттің ө з белсенді орталығы бар Фермент тек бір реакция на катализдейді Э.Фишердің құлып ж ә не кілт теориясы Фермент ә сер ететін зат субстрат Фермент молекула сының катализдік белсенділігі бар б ө лігі белсенді орталық

7 Субстрат Фермент Фермент-субстраттық кешен Фермент Өнім

8 Ферменттің жұмыс істеу принципі кілт-құлып механизмі фермент Субстрат фермент- субстрат комплексі Ферментөнім

9

10

11 Коферментке көпшілік витаминдер қатысады. NAD Cубстраттан сутокті қосып аллоды NADH -қа айналлоды АТФ коферменті фосфор қышқылының қалдығын қосып аллоды Коферментер- NAD, NADP, FAD

12 1. Дегидрогеназа немсе оксидоредуктаза тотығу –тотықсыздану реакция ларын жүргізеді. Коферментер- NAD, NADP, FAD Бұл коферментер тотыға да тотықсыздана да аллоды Тынысалу ферментерінің барлығы кіреді АлкогольдегидрогеназаNAD коферменті спирттіацетальдегидке дейін тотықтырады Ацетальдегид бүйректі, бауырды, миды уландырады

13

14 2. Трансфераза Екі заттың топтарын ө зара алмастырады М: амин қышқылы мен оксиқышқылы арасында амин топтарын орын алмастырып жаңа аминқышқылы мен оксиқышқылы түзіледі -глутамат пен қымыздық сірке қышқылы аминтобин алмасып,аспарагин мен жаңа оксиқышқылы-2 оксоглютар түзіледі Кофермент-пиридоксальфосфат

15 Молекулалардың конфигурация сын ө згертеді М: D форма дан L формаға ө згертеді Фермент: глюкофруктоизомераза Т ә тті емс глюкоза қантын т ә тті фруктоза қантына айналдырады Жеміс-жидек сусындарын жасауда пайдаланады

16 Заттардың қос байланысы бар жеріне ә сер етіп ө згертеді Фермент: фосфоэнолпируваткиназа М: қос байланыс бар жерге фосфат тобин байланыстырады

17 Күрделі заттарды дай заттарға ыдыратады Бұл реакцияға су қатысады. М: Крахмалглюкоза Ферменттер: амилаза, пепсин, трипсин, лигаза

18 Энергияның к ө мегімен молекулаларға ә р түрлі заттарды байланыстырады. Фермент: ДНК- лигазалар ДНК молекулаларын қосу үшін керек

19 Каталаза ферментінің 1 ғана молекуласы ағзада қосылыстардың тотығуынан пайда болған, ағза үшін улы суток асқын тотығының 10 мың молекула сын 1 секундта ыдыратады. 2Н 2 О 2 2Н 2 О+О 2

20 Ферменттер чтобы Катализдеуші реакция наң типі Мысал: Ферменттің аты 1 Оксидоредуктазала р Тотығу-тотықсыздануD-лактат дегидрогеназа 2 Трансферазалар Топтарды көшіру Нуклеозид-фосфат киназа 3 Гидролазалар Гидролиз реакция лары Химотрипсин 4 Лиазалар Қос байланыс түзу арқылы топтарды қосу немсе көшіру Фумаратгидратаза 5 Изомеразалар Изомеризация (молекула ішілік топтардың орын ауыстыруы) Триозо-фосфат изомераза 6 Лигазалар Екі субстраттарды қосу, АТФ энергия жұмсай отырып Глутамил-тРНҚсинтетаза

21 Ферментердің ерекшелігі: арнайы бір органикалық қосылыстарға әсер етуі.

22 Зәрді : Н 2 N-СО-NН 2 +Н 2 О 2NН 3 +СО 2 Оған туыстас зат метил зәр қышқылына әсер етпейді. Осы қасиетінінің арқасында тірі жасушада көптеген реакциялар катализденіп, бір-біріне қатыссыз реттеледі.

23 Қалыпты температурада Қалыпты қысымда Әлсіз қышқылдық отрада Әлсіз негіздік отрада жұмыс істейді. Әр ферменттің рН көрсеткіші өзіне тән болады.

24 Ферментативті реакциялардың кинетикасы 24

25 25 Ферментативті реакциялардың кинетикасы Влияние концентрации субстрата на начальную скорость катализируемой ферментом реакции. Из такого графика можно определить величину V только путем аппроксимирования. Точное определение этой величины в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближаете к V, но никогда ее не достигает. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной, численно равна К'м константе Михаэлиса - Ментен.

26 26 Кинетика ферментативных реакций Влияние концентрации субстрата на начальную скорость катализируемой ферментом реакции. Из такого графика можно определить величину V только путем аппроксимирования. Точное определение этой величины в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближаете к V, но никогда ее не достигает. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной, численно равна К'м константе Михаэлиса - Ментен.

27 27 Ферментативті реакциялардың кинетикасы Виктор Генри (1903 г.) Леонор Михаэлис, Мод Ментен (1913 г.)

28 28 Ферментативті реакциялардың кинетикасы Модель Михаэлиса-Ментон

29 29 Ферментативті реакциялардың жылдамдығының рН ортасына тәуелділігі Ферменттердің активтілігін салыстыру үшін 1 Пепсин, 2 рибонуклеаза, 3 аргиназа ферментері алынған

30 30 Фермент Оптимум рН Пепсин 1,5 Трипсин 7,7 Катал аза 7,6 Аргиназа 9,7 Фумараза 7,8 Рибонуклеаза 7,8 Кейбір ферментер үшін рН оптималды жағдайлары

31

32