Аминокислоты. Белки Лектор: аси. М.В. Чорная

Аминокислоты Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогрупппы -NH2. Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогрупппы -NH2.

Классификация аминокислот В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, ε-, и т. д. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, ε-, и т. д. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. Примером ароматической аминокислоты может служить пара- аминобензойная кислота: По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. Примером ароматической аминокислоты может служить пара- аминобензойная кислота:

Номенклатура аминокислот По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогрупппы по отношению к карбоксильной группе. По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогрупппы по отношению к карбоксильной группе.Например:

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогрупппы буквой греческого алфавита. Пример:

Химические свойства аминокислот а) образование солей H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH H 2 N–CH 2 –COONa + H 2 O б) образование сложных эфиров

Реакция декарбоксилирования – путь образования биогенных аминов из α-аминокислот.

Реакция дезаминирования это превращение аминокислот в соответствующие α кетокислоты в результате отщепления аминогрупппы в виде аммиака.

Реакция трансаминирования основной путь биосинтеза a-аминокислот из α-оксикислот. Донором аминогрупппы служит a-аминокислота, а ее акцептором α- оксикислота. a-аминокислота при этом превращается в α- оксикислоту, а α-оксикислота – в a-аминокислоту с соответствующим строением радикалов. α- аспарагиновая кислотаα- оксоглутаровая кислота щавелевоуксусная кислотаα- глутаминовая кислота

Образование пептидной связи

Качественные реакции Нингидриновая реакция. Все свободные -аминокислоты дают с нингидрином синюю или фиолетовую окраски. Реакция характерная для аминогрупп, которые находятся в -положении и используется для выявления -аминокислот.

Ксантопротеиновая реакция Используется для обнаружения ароматических и гетероциклических - аминокислот (фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан). При действии концентрированной азотной кислоты на эти аминокислоты образуется нитросоединение окрашенное в желтый цвет. При добавлении к нему щелочи окраска становится оранжевой.

Реакция Фоля Реакция используется для обнаружения сере содержащих аминокислот. При нагревании раствора белка с ацетатом свинца (СН 3 СОО) 2 Pb в щелочной среде образуется черный осадок сульфида свинца PbS, что указывает на присутствие в белках цистеина. Биуретовая реакция. Используется для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках. При добавлениии к раствору белка гидроксида меди образуется красно- фиолетовая окраска.

Белки Белки (полипептиды) - биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α - аминокислот:

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ В зависимости от химического состава делят на простые и сложные белки. Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты. Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.

Физико-химические свойства белков Высаливание – это обратная реакция осаждения белков большими концентрациями нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов. Для высаливания чаще всего применяются такие соли: (NH 4 ) 2 SO 4, NаСI, Nа 2 SO 4, MgSO 4. При этих условиях белки, которые осаждаются, не испытывают глубокие структурные изменения и их осадки можно снова растворить в исходном растворителе, а молекула белка сохраняет свои предыдущие свойства. Высаливание – это обратная реакция осаждения белков большими концентрациями нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов. Для высаливания чаще всего применяются такие соли: (NH 4 ) 2 SO 4, NаСI, Nа 2 SO 4, MgSO 4. При этих условиях белки, которые осаждаются, не испытывают глубокие структурные изменения и их осадки можно снова растворить в исходном растворителе, а молекула белка сохраняет свои предыдущие свойства.

Денатурация - это нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50–60°С. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию (денатурируют) и выпадают в осадок, теряя естественные свойства.

Первичная структура белка Первичная структура белка это сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии α-карбоксильных СООН- и α-NН2- групп аминокислот.

Вторичная структура белка Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию.Есть два вида вторичной структуры: α-спираль и β-структура.

Третичная структура белка Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.

Четвертичная структура белка Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

Спасибо за внимание!!! Спасибо за внимание!!!