Белки́ (протеи́на, полипептид́до[1]) высокомолекулярнае органические вещества, состоящие из соединённах в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотнай состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартнах аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционнам модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке.

Белки важная часть питания животнах и человека, поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённае белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Белки были выделена в отдельнай класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёнах, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследована такие белки, как альбумин («яичнай белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы. Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник изучения белков.

Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса) Свойства Сравнительнай размер белков. Слева направо: антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютамин синтетаза (фермент)

Белки отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутина. кератин фиброин

Белки гидрофильнае гидрофобнае К гидрофильнам относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобнам относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральнах мембраннах белков, которые взаимодействуют с гидрофобнами липидами мембрана

Структура белка Схематическое изображение образования пептидной связи (справа). Подобная реакция происходит в молекулярной машине по образованию белка рибосоме.

Уровни организации 1. Первичная структура последовательность аминокислот в полипептиддной цепи. Важнами особенностями первичной структуры являются консервативнае мотивы сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативнае мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. 2. Вторичная структура локальное упорядочивание фрагмента полипептиддной цепи, стабилизированное водороднами связями.

3. Третичная структура пространственное строение полипептиддной цепи (набор пространственнах координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированнах различнами типами взаимодействий, в которых гидрофобнае взаимодействия играют важнейшую роль. 4. Четверичная структура (или субъединичная, доменная) взаимное расположение нескольких полипептидднах цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичнае, так и различающиеся полипептидднае цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярнае белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Функции белков в организме Каталитическая функция Катализ различнах химических реакций. Структурная функция Структурнае белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Защитная функция Физическая защита, химическая защита или иммунная защита

Функции белков в организме Регуляторная функция Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Сигнальная функция Это способность белков служить сигнальнами веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́органами и разнами организмами Транспортная функция Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должна иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата.