Белки Презентацию подготовила Ученица 9-А класса Гимназии 24 Г.Севастополя Скрипцова Наталья
Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Белки Протеины Протеиды
Белки важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.животныхчеловекапищеварениябиосинтезаэнергии
В состав белковых веществ входят: углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор. Гемоглобин – C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Mr белка яйца = , Mr белка мышц = Качественный состав белков
Функции белков Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение. Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 к Дж. Рецепторная – реакция на внешний раздражитель
первичной структурой белка. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.
Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. третичной структуры. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.
В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.
Химические свойства белков 1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты.
2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.
3. Горение - Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев.
4. Пенообразование -Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2)Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.
Цветные реакции на белки 1. Ксантопротеиновая – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски. 2. Биуретовая – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.