Будова, властивості, функції макромолекул білків Урок учителя біології Левченко Неллі Дмитрівни Київ
Білки у клітинах тварин становлять до 40-50% сухої мази, а рослин – до 20-35%. Серед органічних сполук білки відіграють провідну роль.
Білки – високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Амінокислоти – це органічні кислоти, що містять АМІНОГРУПУ (-NH 2 ), якій притаманні лужні властивості, та КАРБОКСИЛЬНУ ГРУПУ (-COOH) з кислотными властивостями. Ці групи, як і атом Гідрогену, звязані з одним і тим самим атомом Карбону. Є у складі амінокислот й специфічні для кожної з них частини. Їх називають радикалами (R- группами).
Загальна формула амінокислоти
Загалом у тканинах живих істот трапляється понад 100 амінокислот, але до складу білків входять лише 20 основных. Крім того, неосновні амінокислоти, кожна з яких – похідна однієї з основных, є компонентами лише окремих типів білків.
20 основных амінокислот, які зустрічаються майже в усіх білках
Замінні амінокислоти організму людини і тварини здатні синтезуватися з продуктів обміну речовин. Незамінні – в організмі людини і тварини не синтезуються, а надходять разом з їжею. Ці амінокислоти синтезують рослини, грибы, бактерії.
Гречана каша
Білки, які містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких не входять окремі незамінні амінокислоти.
Залишки молекул амінокислот у складі білків сполучені між собою міцним ковалентным звязком, який виникає між карбоксильною группою однієї амінокислоти та аміногруппою іншої. Цей тип звязку називають пептидным.
Рівні просторової організації білків
Первинна конформація білків утворює пептидні связки і виникає ланцюг, вторинна забезпечується водневими связками і утворюється спіраль.
Підтримання третинної структуры забезпечують гідрофобні, електростатичні, водневі связки окрім дисульфідних.
За хімічнм складом білки поділяються на протеїни Протеїди, ліпопротеїди, нуклеопротеїди Лише амінокислоти Ще містять і небілкові компоненты: залишки ортофосфорної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атома Fe, Zn, Cu
Властивості білків. Денатурація. Ренатурація. Деструкція. Фібрилярні (ниткоподібні) Глобулярні (кулясті) Нерозчинні у воді; структурна, рухова функція Розчинні; транспорт, розщеплення, захист