1. Пептиды 2. Белки Натура тем паче всего удивительна, что в простоте своей многохитростна и от малого числа причин производит неисчислимые образы свойств, перемен и явлений М.В. Ломоносов Нижник Я.П. 1

Нижник Я.П. 2 Этимология терминов Пептид,Белок,Протеин Пептиды ( ς - сваренный) – первоначально - продукты неполного гидролиза белков Белки – русская калька слова Альбумин (Albus - белый) Протеин ( ς первый) – синоним слова белок. Означает также простой белок в отличие от протеида – белка содержащего небелковую часть (гемоглобин)

Нижник Я.П. 3 * Функции белков * 1. Ферментативная функция * 2. Структурная функция. * 3. Питательная функция. * 4. Защитная функция. * 5. Транспортная функция. * 6. Регуляторная функция. * 7. Запасающая функция. * 8. Двигательная функция.

Нижник Я.П. 4 * Пептиды и белки – продукты поликонденации -аминокислот * Чем отличаются пептиды от белков? * 1. Молекулярная масса: граница дальтон * 2. Диализуемость.

Остатки АК связаны пептидной связью: Пептидная связь дипептид

Треонин Фенилаланин Тирозин Трипептид- Thr-Phe-Tyr Треонил-Фенилаланил-Тирозин

Глицил-лизил-тирозин

Глутамил-аланил-цистеин

Пространственное строение амидной группы 1. Все атомы находятся в одной плоскости 2. Почти всегда атомы водорода и кислорода находятся в транс положении

Электронное строение НЭП на азоте сопряжена с карбонильной группой (С=О), поэтому связь CN имеет порядок больше чем 1, а С=О меньше чем 2

Как и аминокислоты, пептиды и белки являются амфотерными соединениями, содержащими и кислотные группы (COOH) и оснóвные группы (NH 2 ). ИЭТ зависит от их количества- если больше COOH чем NH 2, то ИЭТ меньше 5-6, если наоборот, то больше. Пептид: Тре-Фен-Тир. Содержит одну COOH и одну NH 2 ИЭТ будет равна 5-6. Пептид: Гли-Лиз-Тир. Содержит одну COOH и две NH 2 ИЭТ будет равна Пептид: Глу-Ала-Цис. Содержит две COOH и одну NH 2 ИЭТ будет равна 3.

Используя фенилизотиоцианат (Ph-NCS) последовательно отщепляют АК с N-конца и определяют образующиеся фенилтиогидантоиновые производные. Прибор для автоматического определения первичной структуры - секвенатор

Фенилтиогидантоиновое производное N-концевой АК Пептид укороченный на 1 АК

* первичная структура – аминокислотная последовательность * вторичная структура – локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи ( -спираль, -структура) * третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная структура белка. * четвертичная структура – агрегат из нескольких молекул белка

* первичная структура –последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка или пептида. NH 2 -Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH Первичная структура определяет все остальные уровни структурной организации белка Замена Глу в шестом положении -цепи гемоглобина на Вал приводит к серповидно- клеточной анемии (sickle cell anemia).

Blood smear in which the red cells show variation in size and shape typical of sickle-cell anemia. (A) Long, thin, deeply stained cells with pointed ends are irreversibly sickled. (B) Small, round, dense cells are hyperchromic because a part of the membrane is lost during sickling. (C) Target cell with a concentration of hemoglobin on its centre. (D) Lymphocyte. (E) Platelets. Photomicrograph of sickle cell anemia red blood cells

Нижник Я.П * 20 аминокислот могут дать примерно белков, состоящих из 150 остатков аминокислот. * Это астрономическое число – число гугол умноженное на число гугол * (число гугол – это )

* Вторичная структура- локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи – спирали и складчатые слои.

Правые -спирали в полипептидной цепи стабилизируются водородными связями, где С=О группы связаны с лежащими от них в направлении С-конца цепи H-N группами

Первый Второй Третий Четвёртый Остатки АК: -спираль – 4 13 спираль: остаток АК образует водородную связь с четвёртым по цепи остатком АК; в образующемся цикле 13 атомов.

-структура образуется из нескольких ПП цепей связанных водородными связями.

Тре-Ала-Гли-Сер-Асп Вал-Фен-Тир-Ала-Лей

Укладка -спиралей и образованием -структуры с образованием глобулы

* третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная структура белка. * Укладка нерегулярных областей и и -структур в глобулу определяет третичную структуру белка

АК в белковой глобуле взаимодействуют за счёт: * Ковалентных связей (дисульфидные –S–S– связи в цистине) * Ионных связей (Глу-COO - H 3 N + -Лиз) * Водородных связей (Глу-COO - …HO-Тир) * Гидрофобных взаимодействий (Вал, Лей, Иле, Фен)

Структура лизоцима. Дисульфидные связи показаны пунктиром

Асп Лиз

Сериновая протеаза - трипсин Родопсин

ацилтрансфераза пиктатлиаза С

и цепи гемоглобина лошади

Порин

Нижник Я.П * Фолдинг – сворачивание белковой цепи с образованием нативной структуры.

Рис 22. Две нативные конформации лимфотактина

Оловянная чума – переход белого олова ( -формы) в серое ( -форму)

Этот белок может существовать в двух конформациях – здоровой PrP C, которую можно обнаружить в здоровых клетках и патологической – PrP Sc, которая является прионом. Для PrP C формы характерно преобладание - спиралей, а для PrP Sc – наличие –складчатых слоёв. Белок PrP C

Синдром Крейцфельда-Якоба Новый вариант Крейцфельда-Якоба – коровье бешенство синдром Герсманна–Штройслера–Шейнкера хроническая семейная бессонница, куру, скрепи губчатые энцефалопатии

Домены – глобулярные области в пределах одной белковой молекулы Домены соединены шарнирным участком Доменная структура NAD + -зависимой дегидрогеназы

* Четвертичная структура- агрегат нескольких белковых молекул образующих одну структуру * Взаимодействия: ионные, водородные, гидрофобные, ковалентные (дисульфидные) * Протомер- отдельная полипептидная цепь * Субъединица- функциональная единица

Дисульфидные связи в иммуноглобулине G

Пример четвертичной структуры - вирус табачной мозаики: 2130 одинаковых молекул белка расположены вокруг РНК вируса