Белки как полимеры. Их биологические функции. Значение белков. Павличенко Г.В. учитель биологии МКОУ «Памятинская СОШ»
Жизнь – это способ существования белковых тел. Ф.Энгельс Цель: изучить состав, строение, химические свойства и биологическую роль белков как природных полимеров.
Задания группам Группа 1 Определение, качественный состав и классификация полипептидов Группа 2 Уровни организации белковых молекул Группа 3 Биологические функции белков Группа 4 Химические свойства белков
Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены между собой пептидной связью. (-NH –CH-CO-NH-CH-CO-)n
Качественный состав белков В состав белковых веществ входят: углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор. Гемоглобин – C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Mr белка яйца = , Mr белка мышц =
В состав природных белков входит всего 20 аминокислот. Но из них может быть образовано комбинаций. Поэтому каждый живой организм уникален по своему белковому составу. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций ) связана с белковыми веществами.
Классификация Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: степень сложности (простые и сложные); форма молекул (глобулярные и фибриллярные бел ки); растворимость в отдельных растворителях (водора створимые, растворимые в разбавленных солевых растворах - альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах - глутелины); выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т. п.).
Уровни организации белковых молекул Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями
Вторичная структура – пространственная конфигурация полипептидной цепи, то есть ее возможное расположение в пространстве. Для белков наиболее часто встречающимся вариантом вторичной структуры является спираль, удерживаемая водородными связями.
Третичная структура – трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль, имеющая вид клубка (глобулы). Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность.
Четвертичная структура Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц.
Биологическое значение белков Строительная (пластическая) функция – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Коллаген Кератин
Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки ферменты Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллионов раз. При этом каждый фермент катализирует одну реакцию или один тип превращений. Каталаза Действие каталазы
Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение. мышцы миозин
Транспортная функция белков Так, гемоглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей. В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.
Защитная функция Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; интерфероны - универсальные противовирусные белки; фибриноген, тромбин и другие предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб. фибрин
Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы. Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.
Энергетическая функция Белки являются одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 к Дж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.
Химические свойства белков Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов. Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.
Гидролиз ( кислотно-основный, ферментативный) Под влиянием протеаз - ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты и в конечном итоге на аминокислоты. Ско рость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.
Горение Белки горят с образованием углекислого газа, воды, азота и некоторых других веществ с характерным запахом жженых перьев
Цветные реакции на белки Ксантопротеиновая – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски. Биуретовая – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.
Тестовые задания: 1. Различные структуры белковых молекул называются: 1)спирализацией 2) уровнем организации 3) укладкой 4) системой. 2. Мономерами белков являются: 1) нуклеотиды 2) простые сахара 3) дисахариды 4) аминокислоты. 3. Спираль белковой молекулы, удерживаемая водородными связями, образует структуру: 1) первичную 2) вторичную 3) третичную 4)четвертичную. 4. При варке куриного яйца его белок постепенно подвергается: 1) ренатурации 2) денатурации 3) репарации 4) репликации. 5. Белки – ферменты: 1) ускоряют химические реакции 2) замедляют реакции 3) обеспечивают постоянную скорость реакции 4) прекращают химические реакции.
Самопроверка:
Рефлексия Интересно ли тебе было? Все ли задания ты выполнил? Какие вопросы у тебя возникли? Передай своё настроение используя только два слова. Д/з * 17 стр. 122 – 127 зад. 9 стр. 128