1 Органические биополимеры –белки. 1

2 Введение Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки. Для понимания сущности многочисленных функций белков в клетке, обеспечивающих её жизнедеятельность, необходимо знать строение белковых молекул.

3 План работы Специфика строения органических веществ Особенности строения молекул белка как биополимеров Свойства и функции белков

4 Характеристика белков Строение белков 10 20% от сырой массы и 50 80% от сухой массы клетки. Состоят из С, Н, О, N и S. Макромолекулы (?), нерегулярные полимеры (?), мономеры 20 видов а - аминокислот, из них 10 не заменимые (?). В составе большинства белков до 500 аминокислотных остатков. Полноценные белки с держат все 20 видов аминокислот. Неполноценные (?) Простые белки только из аминокислот, сложные содержат небелковый компонент.

5 Аминокислоты В растениях и животных встречается свыше 170 различных аминокислот. В белках из них присутствует только 26. Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты сами. Животные должны получать часть аминокислот – так называемые незаменимые аминокислоты (восемь аминокислот, в частности, валин, лизин, метионин, триптофан) – с пищей в готовом виде; синтезировать их из других органических соединений могут только растения и бактерии Общая формула аминокислот представлена на рисунке. Все они содержат карбоксильную группу –COOH и аминогруппу –NH 2. В аминокислоте глицине роль R-группы играет атом водорода, в аланине – –CH 3. Все аминокислоты могут существовать в двух конфигурациях: L-форме и D-форме. В природе встречается только L- форма.белках

6 Структура белка NH2 аминоггруппа СООН карбоксильная группа ; R- радикал. При взаимодействии двух аминокислот происходит реакция конденсации и образуется азот - углеродная пептидная связь, дипептид. Первичная структура число и последовательность аминокислот в полипептиде. Вторичная структура : спираль, образована за счет водородных и ионных связей. Третичная структура характерна для гл o б y ля pных белков. Ионные, водородные, ковалентные связи s-s и гидрофильно - гидрофобное взаимодействие. Четвертичная структура у белков, состоящих из нескольких полипептидов. Молекула гемоглобина со сто ит из 4 полипептидов из 2 а - цепей (141 а. о.) и 2 ß - цепей (146 а. о.), содержит 4 г яма.

7 Свойства белков У человека более видов разных белков. Свойства белков : 1. Денатурация ( утрата трехмерной конформации без изменения первичной структуры ). Ре н атурация. 2. Нерастворимые белки ( кератин, фиброин ) и растворимые белки ( альбумины, фибриноген ). 3. Мало а ктивные и химически высокоактивные. 4. Устойчивые и крайне неустойчивые. 5. Фибриллярные и глобулярные. 6. Нейтральные ( альбумины, глобулины ); основные ( гис т оны ), кислые ( казеин ). 7. Инактивация при замерзании.

8 Функции белков 1. Строительная (в мембранах). 2. Рецепторная (на гормоны, медиаторы). 3. Регуляторная (гормоны гипофиза, поджелудочной железы (?). 4. Белки-транспортеры (транспорт газов, гормонов...) 5. Белки средства защиты организма (антитела, интерферон). 6. Токсины (змеиный и др.). 7. Двигательная функция (актин, миозин). 8. Энергетическая функция (1 г = 17,6 к Дж + С0 2 + Н NH 3 ) 9. Запасающая (яичный альбумин). 10. Каталитическая: ферменты.

9 СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ МЕМБРАНЫ (структурная роль белков)

10 Ферментативный катализ Имеют активный центр. Фишер, 1890 г., гипотеза «ключа и замка» (ключ субстрат, замок фермент). 1 активный центр фермента каталаза, ; 2 фермент-субстратный комплекс; 3 продукты реакции Н 2 О 2 = Н О. Известно более 2000 ферментов. Каталаза при 0°С разлагает в 1 сек. до молекул пероксида водорода. Ферменты специфичны (?), их каталитическая активность зависит от t, рН (?). Многим необходимы кофакторы (витамины).