Определение жизни, данное Ф.Энгельсом в XIX веке Жизнь есть способ существования …. И этот способ существования заключается по своему существу в постоянном самообновлении их химических составных частей. Жизнь есть способ существования …. И этот способ существования заключается по своему существу в постоянном самообновлении их химических составных частей.

Белки Урок на тему:

Цель урока: Дать понятие о белках на основе межпредметных связей с биологией. Рассмотреть строение, химические свойства и биологические функции белков. Рассмотреть строение, химические свойства и биологические функции белков.

Что же такое белки? Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями ( … ).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных ( … ) аминокислот.

20 важнейших α-аминокислот: Аланин Аргинин Аспарагиновая кислота Аспарагин Валин Гистидин Глицин Глутаминовая кислота Глутамин Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Пролин Серин Тирозин Треонин Триптофан Фенилаланин Цистеин Аланин Аргинин Аспарагиновая кислота Аспарагин Валин Гистидин Глицин Глутаминовая кислота Глутамин Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Пролин Серин Тирозин Треонин Триптофан Фенилаланин Цистеин

Незаменимые аминокислоты Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н; для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Гемоглобин 574 аминокислоты Гемоглобин является сложным белком. Молекулярный вес гемоглобина измерялся неоднократно и оказался равным В состав молекулы входит 574 аминокислоты.

Формально образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α- аминокислот:

При взаимодействии двух молекул α- аминокислот происходит реакция между одной молекулы и - другой. Это приводит к образованию дипептида, например: При взаимодействии двух молекул α- аминокислот происходит реакция между аминогруппой одной молекулы и карбоксильной группы - другой. Это приводит к образованию дипептида, например:

Связь в молекулах белков Связь между аминокислотами в молекулах белка называется пептидной связью, а образующаяся цепь – полипептидной цепью.

Функции белков в природе универсальны: Каталитические (ферменты); Каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); регуляторные (гормоны); структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген); структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген); двигательные (актин, миозин); двигательные (актин, миозин); транспортные (гемоглобин); транспортные (гемоглобин); запасные (казеин, яичный альбумин); запасные (казеин, яичный альбумин); защитные (иммуноглобулины) и т.д. защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Биологическое значение белков При окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Белки – последний энергетический резерв после углеводов и липидов.

Структуры белка

Ферментативный гидролиз белков Ферментативный гидролиз, это сложный процесс, протекающий в несколько этапов. В полости желудка белки набухают, происходит грубая ломка их молекул под влиянием соляной кислоты и ферментов желудочного сока. В полости желудка белки набухают, происходит грубая ломка их молекул под влиянием соляной кислоты и ферментов желудочного сока. Основной гидролиз белков происходит в полости кишечника, где под влиянием ферментов пищеварительного сока поджелудочной железы и кишечного сока из длинных полипептидных цепей белка образуются короткие олигопептиды. Основной гидролиз белков происходит в полости кишечника, где под влиянием ферментов пищеварительного сока поджелудочной железы и кишечного сока из длинных полипептидных цепей белка образуются короткие олигопептиды.

Ферментативный гидролиз белков Затем процессы полостного пищеварения сменяются внутриклеточным гидролизом. Олигопептиды всасываются в клетки слизистой тонкого кишечника, где их ферментативный гидролиз идет до свободных аминокислот, которые поступают в кровь воротной вены.

Гидролиз белков Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей: Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей:

Денатурация белков Потеря белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. Потеря белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Цветные реакции на белки Биуретовая реакция на пептидную связь : В основе ее лежит способность пептидных связей (-CO-NH-) образовывать с сульфатом меди в щелочной среде окрашенные комплексные соединения, интенсивность окраски которых зависит от длины полипептидной цепи. Раствор белка дает сине-фиолетовое окрашивание.

Цветные реакции на белки Ксантопротеиновая реакция: При добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты и нагревании появляется желтое окрашивание, переходящее в присутствии щелочи в оранжевое. Ксантопротеиновая реакция: При добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты и нагревании появляется желтое окрашивание, переходящее в присутствии щелочи в оранжевое.

Домашнее задание §27, записи в тетради, подготовиться к практической работе 7 (стр ) §27, записи в тетради, подготовиться к практической работе 7 (стр )