Белки (полипептиды) биополимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями. Пептидной связью называют амидную связь –CO–NH–, образованную при взаимодействии -аминокислот за счет реакции между аминогруппой NH 2 одной молекулы и карбоксильной группы COOH – другой.

Макромолекулы природных полипептидов (белков) состоят из остатков -аминокислот -NH-CН(R)-СO- В составе радикала R могут быть открытые цепи, карбо- и гетероциклы, а также различные функциональные группы (-SH, -OH, -COOH, -NH 2 ).

Схема образования полипептида

Макромолекулы белков имеют строго упорядоченное химическое и пространственное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств. Выделяют 4 уровня структурной организации белков: Первичная структура Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура

Первичная структура – определенный набор и последовательность -аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N–H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры – -спираль.

Третичная структура – форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.

Функции белков в природе: каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген); двигательные (актин, миозин); транспортные (гемоглобин); запасные (казеин, яичный альбумин); защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Гидролиз При гидролизе белков образуются аминокислоты. Денатурация. При нагревании белков происходит разрушение сначала четвертичной, потом третичной структуры белка и так далее. При прекращении нагревания молекулы белка снова объединяются в сложные структуры. Следовательно, полностью разрушить белок можно только при очень высоком нагревании, при котором разрушается первичная структура – полипептидная цепь. Цветные реакции: Для белков характерно сворачивание и образование жёлтого осадка при действии азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция) и образование фиолетового окрашивания при взаимодействии белка с гидроксидом меди (II) (биуретовая реакция)

Модель синтеза белковой молекулы в рибосоме

Нуклеиновые кислоты это биополимеры, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев нуклеотидов. Поэтому их называют также полинуклеотидами. В состав нуклеотида структурного звена нуклеиновых кислот входят три составные части: азотистое основание - пиримидиновое или пуриновое углевод (моносахарид) - рибоза или дезоксирибоза остаток фосфорной кислоты

Пуриновые и пиримидиновые азотистые основания

Макромолекула ДНК представляет собой две параллельные неразветвленные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг общей оси в двойную спираль. Такая пространственная структура удерживается множеством водородных связей, образуемых азотистыми основаниями, направленными внутрь спирали. Водородные связи возникают между пуриновым основанием одной цепи и пиримидиновым основанием другой цепи. Эти основания составляют комплементарные пары (от лат. complementum - дополнение).

Способность ДНК не только хранить, но и использовать генетическую информацию определяется следующими ее свойствами: 1. Молекулы ДНК способны к репликации (удвоению), т.е. могут обеспечить возможность синтеза других молекул ДНК, идентичных исходным. 2. Молекулы ДНК могут направлять совершенно точным и определенным образом синтез белков, специфичных для организмов данного вида.

Вопросы для контроля: Каково строение белковых макромолекул? Какие виды нуклеиновых кислот вам известны? Каково их строение? В чём сущность принципа комплементарности азотистых оснований? Почему белковая пища – мясо, яйца – легче усваиваются организмом после термической обработки? Почему молекула ДНК не принимает непосредственного участия в биосинтезе белка?