Рахматуллин Р.Р., Бурцева Т.И., Бурлуцкая О.И, Спичкина О.Г., Калмыкова Н.В Оренбургский государственный университет, г.Оренбург, Россия ФГБУ ВЦЭРМ им. А.М. Никифорова МЧС России, г. Санкт-Петербург, Россия РАЗРАБОТКА ЦЕЛЛЮЛЯРНО-МАТРИЧНОГО КОМПЛЕКСА НА ОСНОВЕ ГИСТОЭКВИВАЛЕНТ- БИОПЛАСТИЧЕСКОГО МАТЕРИАЛА ДЛЯ СОЗДАНИЯ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОГО РАНЕВОГО ПОКРЫТИЯ I Национальный конгресс по регенеративной медицине

Hyaluronic acid is an anionic, non-sulfated glycosaminoglycan Molecular formula (C14H21NO11)n Кросслинкинг-технологии (использование химических сшивающих агентов, например, дивинилсульфон, глицидиловый эфир, глутаровый альдегид и карбодиимид). Технологии двойного кросслинкинга (полимерные сшивающие агенты - неионогенный синтетический поливиниловый спирт и ионный биополимер альгинат натрия (комплекс ГК и ГК/полимер производные). Внутренняя этерификация, фотоперекрестное сшивание, перекрестное сшивание глютаровым альдегидом, бискарбодимидом, гидразидом, перекрёстное сшивание с остаточными белками. 4 реакционных центра: Карбоксил; Гидроксил; Ацетамид; Восстанавливающая концевая альдегидная группа

Пептидный компонент гидрогеля ГК ПептидыХим.формулаМасса Arg-Gly-Asp C19H26N4O IleAspIleC16H29N3O PheArgProC20H30N6O GlnHisHisC17H24N8O AlaTrpLysC20H29N5O ProHisTyrC20H25N5O ThrTrpTrpC26H29N5O LysPheThrC19H30N4O LysArgMetC17H35N7O4S PheCysMetC17H25N3O4S IleIleC12H24N2O AspLysLysC16H31N5O TrpProC16H19N3O GluThrC9H16N2O DesmosineC24H40N5O Пептидные комплексы с варьирующей молекулярной массой Да. В пептидах превалируют алифатические (лейцин, изолейцин, аланин, глицин) и полярные незаряженные аминокислотные остатки: треонин, пролин, гистидин, серина, а также полярные заряженные аминокислотные остатки: аргинин, глутамин, аспарагин, лизин, аргинин. В пробе присутствуют димеры изолейцинов, и полимерные трипептиды, в том числе пептиды, содержащие ароматические аминокислотные остатки (триптофан) и полярные незаряженные аминокислотные остатки. Дополнительно содержится десмозин.

Фотофизические свойства рецептурной смеси ГК и ПК УФ спектры поглощения водных растворов гидроколлоида гиалуроновой кислоты при различных концентрациях (X:Y – X частей гидрогеля, Y частей воды) В спектре проявляются две полосы поглощения с максимумами на 218 и 270 нм

Фотохимическое структурирования ГК-ПК гидроколлоида.

Cпектральное исследование для выявления типа связи K, см -1 Вид колебанийФункциональная группа Преимущественно C-C валентные колебанияС-С Симметричные и ассиметричные С-О-С валентные колебания в алифатических простых эфирах С-О-С NO (ковалентно-связанные) колебанияNO Деформационные колебания C-HC-H

На АСМ-изображениях ультраструктура поверхности материала представлена глобулярными образованиями однотипной морфологии. АСМ изображения демонстрируют упорядоченную поверхность и определённую шероховатость с уникальной микрорельефностью. При этом длина объектов составила 101,5 ± 11,2 нм, ширина 110,3 ± 10,7 нм, высота 23,4 ± 3,4 нм. ОБРАЗЕЦ A005ОБРАЗЕЦ В005 Исследование материала методами атомно-силовой микроскопии

АСМ-изображение распределение сил адгезии на поверхности материала. Шкала – 500 нм.

Электронная микроскопия поперечного среза материала

Сканирующая электронная микроскопия материала после клеточного культивирования ММСК