Белки Ученица 10 класса Гусарова Таня

Белки- природные полимеры, состоящие из остатков альфа-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. Они участвуют в важнейших процессах живого организма- обмене веществ, размножении, росте организма, работе мышц и т.д. Являются основной составной частью нашей пищи.

История изучения Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа. Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом. Мульдер также определил продукты разрушения белков аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5, которая была названа «протеин», а теория «теорией протеина» Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом. Мульдер также определил продукты разрушения белков аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5, которая была названа «протеин», а теория «теорией протеина»

Строение белков Немецкий химик Эмиль Фишер, предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или «углеазотные комплексы». Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга. Успешная реализация работы привела Фишера к успеху. Работая над ней он параллельно уже в гг. впервые доказал, что в состав белков входят только L-стереоизомеры аминокислот. пептидная связь

Эмиль Герман ФИШЕР Александр Яковлевич Данилевский

Структуры белка Первичная структураПервичная структура последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. консервативные мотивыэволюции Первичная структураконсервативные мотивыэволюции

Вторичная структура локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. водородными связямиводородными связями Типы вторичной структуры белков: - α-спирали ;α-спирали - β-листы (складчатые слои) ;β-листыскладчатые слои - π-спирали; - 3-спирали; -неупорядоченные фрагменты. Вторичная структура белка

Третичная структура пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи (между двумя остатками цистеина дисульфидные мостики); ковалентные связи (между двумя остатками цистеина дисульфидные мостики); ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; водородные связи; водородные связи; гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Физические Свойства Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые из них образуют с водой коллоидные растворы Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые из них образуют с водой коллоидные растворы

Фибриллярные белки белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой отношение поперечной оси к продольной больше 1:10. Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеет большую молекулярную массу и высоко регулярную пространственную структуру, которая стабилизируется, главным образом, взаимодействиями (в том числе и ковалентными) между различными полипептидными цепями. Первичная и вторичная структура фибриллярного белка также, как правило, регулярна. белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой отношение поперечной оси к продольной больше 1:10. Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеет большую молекулярную массу и высоко регулярную пространственную структуру, которая стабилизируется, главным образом, взаимодействиями (в том числе и ковалентными) между различными полипептидными цепями. Первичная и вторичная структура фибриллярного белка также, как правило, регулярна.

Глобулярные белки белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы (третичные структуры белка). белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы (третичные структуры белка). К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

Химические Свойства Денатурация-частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Может иметь обратимый или необратимый характер. Денатурация просходит под действием: Денатурация-частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Может иметь обратимый или необратимый характер. Денатурация просходит под действием: - высокой температуры - высокой температуры - растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей - растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей - растворов солей тяжёлых металлов - растворов солей тяжёлых металлов - некоторых органических веществ (формальдегида, фенола) - некоторых органических веществ (формальдегида, фенола) - радиоактивного излучения - радиоактивного излучения

Цветные реакции Биуретовая реакция- при нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание. Биуретовую реакцию дают вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует.

Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группировки, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин.

Гидролиз -разрушение первичной структуры белка, под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящие к образованию а-аминокислот, из которых он был составлен.

Функции белков Структурная функция; Структурная функция; Защитная функция; Защитная функция; Регуляторная функция; Регуляторная функция; Сигнальная функция; Сигнальная функция; Транспортная функция; Транспортная функция; Запасная (резервная) функция; Запасная (резервная) функция; Рецепторная функция; Рецепторная функция; Моторная (двигательная) функция. Моторная (двигательная) функция.

Конец!