ОБМЕН ПРОСТЫХ БЕЛКОВ

Переваривание пищевых белков начинается в желудке и завершаеся в тонком кишечнике под действием протеолитических ферментов (пептидгидролаз, пептидаз, протеаз названия-синонимы). В соответствии с механизмом действия эти ферменты делят на две группы: эндо- и экзопептидазы. ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

Эндопептидазы: расщепляют пептидные связи, расположенные во внутренних участках полипептидной цепи. Они синтезируются в виде неактивных предшественников проферментов. Таким способом секретирующие клетки защищают свои собственные белки от разрушения этими ферментами. После секреции проферменты активируются в просвете желудка или кишечника путем частичного протеолиза

Пепсин вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме – в виде пепсиногена. Превращение пепсиногена в активный пепсин происходит в несколько этапов в присутствии соляной кислоты по механизму аутокаталитического действия самого пепсина.

Три другие важные эндопептидазы: трипсин, химотрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза – карбоксипептидаза, участвующие в дальнейшем после действия пепсина в переваривании белков, синтезируются в поджелудочной железе. Все они вырабатываются в неактивной форме, в виде проферментов

Превращение трипсиногена в трипсин катализируют не только энтеропептидаза и сам трипсин, но и другие протеиназы и ионы Са2+ В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрипсинов (α-, β- и π-химотрипсины) из двух предшественников – химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Активируются проферменты в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина Превращение проэластазы в эластазу в тонкой кишке катализируется трипсином

Экзопептидазы. В переваривании белков в тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Карбоксипептидазы – синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипептидазы и активируются трипсином в кишечнике; Аминопептидазы – секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином.

Карбоксипептидазы. Подробно изучены две карбоксипептидазы – А и В, относящиеся к металлопротеинам и катализирующие отщепление от полипептида С-концевых аминокислот. Карбоксипептидаза А разрывает преимущественно пептидные связи, образованные концевыми ароматическими аминокислотами, карбоксипептидаза В разрывает связи, в образовании которых участвуют С-концевые лизин и аргинин.

Аминопептидазы. В кишечном соке открыты два фермента – аланин-аминопептидаза, катализирующая преимущественно гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует N-концевой аланин, и лейцинаминопептидаза, не обладающая строгой субстратной специфичностью и гидролизующая пептидные связи, образованные любой N-концевой аминокислотой. Оба фермента осуществляют ступенчатое отщепление аминокислот от N-конца полипептидной цепи.

Дипептидазы. Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы: пролил- дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью.

Заменимые и незаменимые аминокислоты

Схема транспорта нейтральных аминокислот через плазматическую мембрану Главную роль в этом процессе играет мембранносвязанный гликопротеин – фермент γ-глутамилтрансфераза, которая ката- лизирует перенос γ-глутамильной группы от глутатиона или другого γ-глутамильного пептида на транспортируемую аминокислоту. Комплекс γ-глутамил–аминокислота после переноса через биомембрану распадается внутри клетки под действием γ-глутамилциклотрансферазы на свободную аминокислоту и 5- оксопролин (пироглутаминовая кислота), образование которого почти целиком сдвигает реакцию расщепления комплекса вправо. Благодаря возможности ресинтеза глутатиона, требующего затраты энергии АТФ, цикл может повторяться многократно, транспортируя значительные количества аминокислот.

Превращения аминокислот под действием микрофлоры кишечника

Превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике. Из ароматических аминокислот тирозина и триптофана образуются ядовитые продукты – соответственно крезол и фенол, скатол и индол. Механизм обезвреживания этих продуктов: в печени содержатся специфические ферменты – арилсульфотрансфераза и УДФ-глюкуронил- трансфераза, катализирующие соответственно перенос остатка серной кислоты из ее связанной формы – 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС) и остатка глюкуроновой кислоты из ее связанной формы – уридилдифосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК) на любой из указанных продуктов.