Белки Занятие 4

Белки - сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков α-аминокислот. Молекулярная масса белков Альбумин – ед. Миозин – ед. В сравнении с глюкозой – 180 ед.

В мышцах – до 80%; в селезенке, крови, легких – около 72%; в коже – 63%; в печени – 57%; в мозге – 15%; жировая ткань, костная и ткань зубов содержат от 14 до 28% белков. Содержание белков в различных тканях человека

Пространственная структура аминокислот. Общая формула аминокислот: О H 2 N – CH – C – OH R Аминогруппа обладает свойствами основания Группа радикал – разная у всех Карбоксильная группа обладает кислотными свойствами Строение белков См. флеш

Белки состоят из 20 базовых аминокислот Содержат: углерод, кислород, водород и азот, делятся на заменимые и незаменимые. Общее строение. Отличаются боковыми цепочками. См. флеш

Связь между двумя аминокислотами называется пептидной связью. 2 аминокислоты - дипептид. 3 аминокислоты - трипептид. Несколько аминокислот - полипептид. Цепь связанных аминокислот образует белок.

Аминокислоты, участвующие в создании белков Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Серин Треонин Цистеин

МЕТИОНИН ЛИЗИН АРГИНИН АСПАРАГИН АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА

ГЛУТАМИН ФЕНИЛАЛАНИН ТИРОЗИН ТРИПТОФАН ГИСТИДИН ПРОЛИН

Структуры белка

Первичная структура белка Последовательнос ть аминокислот в полипептидной цепи, соединенных между собой пептидными связями

Вторичная структура белка Полипептидная цепь скрученная в спираль, удерживающуюся посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот

Третичная структура белка Спираль, в свою очередь, свернута в форме глобулы и шара. Эта структура стабилизируется водородными, ионными, ковалентными, дисульфидными связями и гидрофобными взаимодействиями. Каждому белку свойственна в определенной среде своя особая пространственная структура.

Четвертичная структура белка представляет собой объединение в единую структуру нескольких молекул с третичной организацией (гемоглобин, инсулин)

Классификация белков Белки простые сложные (протеины) (протеиды) состоят только содержат белковую из аминокислот и небелковую части альбумин, фибрин (липиды, углеводы, ионы металлов) – протеолипиды, гемоглобин

По форме макромолекулы белка различают белки. 16 ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца) ГлобулярныеФибриллярные ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины Классификация белков

Белки чрезвычайно разнообразны по своим свойствам. Есть белки, растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой). У белков встречается разнообразная форма молекул от нитей (миозин - белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) Свойства белков

Химические свойства белков 1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты. 2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов. Денатурированный белок теряет свои биологические свойства Ренатурация – восстановление структуры белка. Деструкция – разрушение первичной структуры.

Денатурация – нарушение природной структуры белка с сохранением первичной структуры Денатурация Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.) происходит изменение структур молекулы белка. необратимаяобратимая

Качественные реакции на белки: 1.Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь. 2.Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

Ферменты ( Ван-Гельмонт, XVII в. ) Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, обязательно находящиеся в клетке, представленные обычно глобулярными белками. Свойства ферментов не расходуются в реакции; высокая активность; высокая активность активность ферментов зависит от pH, температуры, давления и концентрации; обладают реакционной и субстратной специфичностью гидроксилазахолинэстеразауреаза

Классификация белков Классификация белков по выполняемым функциям Ферменты Гормоны Транспортные Защитные Запасные Токсины Структурные Структурная Каталитическая Регуляторная Сократительные Сократительная Транспортная Защитная Запасная Защитная Кератин Каталаза Инсулин Миозин Гемоглобин Антитела Казеин Токсины растений

Структурная функция Каталитическая функция Двигательная функция Транспортная функция Защитная функция Регуляторная функция Токсическая функция Энергетическая функция ( 1 г = 17,6 кДж ) Рецепторная функция Функции белков

Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение. Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж. Рецепторная – реакция на внешний раздражитель

По данным Всемирной организации здравоохранения примерно половина населения земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн. тонн в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 грамм. В заключение