Обосновать эволюционную востребованность строго определенного знака хиральности аминокислотных остатков белков живого организма. 1.Получить представление координат атомов ионного канала в системе координат с поворотной осью симметрии. 2.Построить структуру D-аминокислотного модельного ионного канала. 3.Определить зависимость диаметра поры от координаты оси поворотной симметрии ионного канала. 1.Методы аналитической геометрии и линейной алгебры. 2.Методы молекулярной динамики.

1.Введение. 2.Зеркальные энантиомеры молекул с асимметричным атомом углерода С*. 3.Какие энантиомеры аминокислот использует живая природа? 4.Правая аминокислотная спираль в белке. 5.Калиевый ионный канал – объект исследования. 6.Преобразование лабораторной в естественную систему координат с поворотной осью симметрии. 7. Преобразование координат атомов из лабораторной в естественную систему координат. 8.Построение D-аминокислотного канала с природной аминокислотной последовательностью. 9.Зависимость диаметра поры от координаты оси симметрии канала. 10.Выводы. 11.Информационные ресурсы.

Со времени открытия Луи Пастером «демаркационной линии» между живым и неживым – зеркальной дисимметрии организмов – прошло уже более ста лет. За этот срок практически любая область исследований (в том числе и эта), казалось бы, должна быть исчерпана. Однако тот факт, что живые организмы используют лишь один из двух зеркальных изомеров таких молекул, как аминокислоты и сахара, и совершенно не используют другой (в нуклеиновых кислотах содержатся лишь D-изомеры сахаров, а в ферментах – лишь L-изомеры аминокислот), до сих пор представляет собой интригующую загадку. Этот феномен – нарушение зеркальной симметрии молекулярной основы жизни, – по-видимому, первый и один из самых ярких примеров нарушения симметрии в естествознании. Интерес к этой проблеме, казалось бы, чисто биологической, проявляли в большей степени химики и физики, нежели математики и биологи. Дань ей отдали П. Кюри, лорд Кельвин, П. Иордан, Э. Фишер, Дж. Бернал и многие другие.

зеркало С*С*

Тот факт, что все синтезируемые в рибосомах белки состоят из L-аминокислот до сих пор представляет собой интригующую загадку

Из L-аминокислотных остатков формируются правые -спирали – одна из вторичных структур белков живых организмов.

Калиевый канал KcsA выбран в качестве объекта исследования по следующим причинам: 1. Существуют надежные экспериментальные данные по его структуре. 2. Хиральная асимметрия аминокислот белков непосредственным образом связана с другой фундаментальной асимметрией – ионной асимметрией в содержании важнейших катионов во внутренней и внешней среде клеток.

Z X Y Лабораторная система координат Ось C n (поворотной симметрии) проходит через две точки с заданными координатами в XYZ-системе: O(x 0, y 0, z 0 ) и A(x 1, y 1, z 1 ). Это координаты ионов, локализованных в поре канала.

Орт орты i и j определяли из условия их ортогональности: Здесь i, j, k – орты XYZ-системы, i, j, k – орты XYZ-системы, представленные в XYZ- системе. – векторное уравнение для преобразования координат атомов

1. Замена L-аминокислот на соответствующие D-аминокислоты 2. Молекулярно-динамическая оптимизация геометрии канала L D

Диаметр поры D-аминокислотного канала примерно в 1.4 раз больше диаметра поры природного L- аминокислотного канала. Диаметр поры в области селективного фильтра D-канала столь критичен, что данный канал не является калий-избирательным.

1.Предложена математическая модель преобразования координат атомов аксиально-симметричных ионных каналов клетки от произвольной (лабораторной) системы координат к системе координат с осью поворотной симметрии канала. 2.Заменой L-аминокислотных остатков на соответствующие D-аминокислотные остатки канала, с последующей молекулярно-динамической оптимизацией его структуры, установлена геометрия модельного D-аминокислотного канала с природной первичной и вторичной структурой. 3.Вычислен диаметр поры D-аминокислотного канала, который примерно в 1.4 раз больше диаметра поры природного L-аминокислотного канала. 4.Диаметр поры в области селективного фильтра модифицированного канала столь критичен, что данный канал не является калий-избирательным. 5.Функциональная неэквивалентность энантиомеров пептидов могла играть важную роль в возникновении гомохиральности строго определенного знака на уровне отбора наиболее совершенных структур в ходе эволюции.

1.Рывкин А.А., Равкин А.З., Хренов Л.С. Справочник по математике. М.: Высшая школа, с. 2.Гольданский В.И., Кузьмин В.В. Спонтанное нарушение зеркальной симметрии в природе и происхождение жизни // Успехи физических наук Т С Твердислов В.А., Дмитриев А.В. Происхождение предшественников живой клетки. О двух фундаментальных асимметриях – ионной и хиральной / Проблемы регуляции в биологических системах. Биофизические аспекты. М.: МГУ, С Дмитриев А.В., Твердислов В.А. О возможности существования и структурных особенностях зеркального антипода природной клетки. М.: МГУ, с. 5.Дмитриев А.В., Твердислов В.А. Моделирование последовательности кодонов белок-кодирующей области калиевого канала зеркальной клетки // Технологии живых систем Т. 3. С