ТРАНСЛЯЦИЯ

ПЛАН ЛЕКЦИИ 1)Определение понятия и общие особенности процесса 2)Компоненты трансляции 3) Этапы трансляции 4)Особенности процесса у про- и эукариот

ТРАНСЛЯЦИЯ

Синтез белка по матрице мРНК, осуществляемый на рибосомах Необходим перевод с языка нуклеиновых кислот на язык белков. «Словарь» перевода – генетический код. Трансляция

Компоненты трансляции 1. иРНК или мРНК (матрица) 2. Рибосома 3. т-РНК с аминокислотой

Рибосома tonylam2011.wix.com Впервые описаны Дж Паладе в 1950-х Дж Паладе ( ) Нобелевская премия по физиолигии и медицине 1974 г

Синтез рибосом у эукариот

Коэффициент седиментации выражают в единицах Сведберга (S) Ультрацентрифугирование Теодор Сведберг ( ) изобрел ультра- центрифугу

СОСТАВ ПРО- И ЭУКАРИОТИЧЕСКИХ РИБОСОМ

каталитическая узнавание сайта начала трансляции на мРНК 2009 г. В. Рамакришнан, Т. Стейц и А. Йонат получают нобелевскую премию по химии за исследование структуры и функций рибосомы Функции р-РНК в рибосоме

Транспортная РНК bio.fizteh.ru

Транспортная РНК Роберт Холли ( гг) 1965 г. Р. Холли определяет первичную структуру аланиновой тРНК и предполагает варианты вторичных структур Нобелевская премия по физиологии и медицине 1968 г. соместно с Х. Кораной и М. Ниренбергом

Транспортная РНК. Первичная и вторичная структура. -5'-фосфат. -акцепторный стебель 7 пн формируется за счет спаривания 5'- и 3'-концевых нуклеотидов ( (на 3'-конце неспаренные CCA для прикрепления аминокислоты). -D-петля стабилизирована 4 п.н. и содержит дигидроуридин. -Антикодоновая петля стабилизирована 5 п.н. и содержит антикодон. -T-петля стабилизирована 5 п.н. и содержит ТΨС последовательность, где Ψ - псевдоуридин. -В нескольких положения основания модифицированы метилированием. -Первое основание антикодона часто модифицировано и представляет собой инозин, псевдоуридин или лизидин.

Tретичная структура транспортных РНК L-образная пространственная структура, опознаваемая А- и Р- сайтами рибосом Shi, H., Moore, P.B. (2000) RNA 6: Структура фенилаланиновой тРНК дрожжей

Сколько разных т-РНК в клетке? 20 классов изоакцепторных тРНК (одинаковая третичная структура) 64-3=61 должно быть по первичной структуре Иногда меньше, т.к. имеется неточное спаривание по третьему нуклеотиду

РЕКОГНИЦИЯ -подготовительный этап трансляции узнавание тРНК своей аминокислоты при помощи фермента аминоацил-тРНК- синтетазы. тРНК+аминокислота

Кодаза АРСаза аминоацил-тРНК- синтетаза

Сборка инициирующего комплекса Малая субъединица формилметиониновая аминоацил-тРНК мРНК факторы инициации трансляции

Присоединение большой субъединицы, гидролиз ГТФ, диссоциация факторов инициации

Элонгация

1) Аминоацил-тРНК попадает в А сайт рибосомы. 2) Рибосома катализирует перенос пептида, связанного с тРНК в Р-сайте и образование пептидной связи с находящимся в А сайте аминокислотным остатком. 3) Происходит транслокация перемещение рибосомы по мРНК на один триплет. В результате пептидил-тРНК оказывается опять в Р-сайте, а «пустая» тРНК из P-сайта переходит в Е-сайт.

1)В А-участк попадает кодон терминации (UAG, UAA или UGA). 2)Завершенный полипептид остается ковалентно связанным с тРНК. 3)Происходит гидролиз связи между тРНК и полипептидом и полипептид освобождается из рибосомы. 4)Рибосома диссоциирует на субчастицы. 5)Малая субчастица может оставаться в ассоциации с мРНК и скользить вдоль нее, находя следующий кодон инициации (реинициация следующей кодирующей последовательности в полицистронных мРНК). Терминация трансляции

© 2010 Nature Education Разобщенность транскрипции и трансляции у эукариот

Сопряженность транскрипции и трансляции у прокариот

Посттрансляционная модификация химическая модификация белка - последний этап синтеза Известно более 200 вариантов посттрансляционной модификации белков эффекты ПМ - продолжительность жизни белков, ферментативную активность, взаимодействие с другими белками Частичный гидролиз, гликозилирование (половина всех белков человека), фосфорилирование, алкилирование, убиквитирование, тирозинирование и т.д.

Литература