Презентацию выполнила: Пелипенко Ирина Владимировна Учитель химии «Красноярской средней общеобразовательной школы с углубленным изучением предметов художественно-эстетического цикла» Кривошеинского района Томской области 2009

Протеиногенных аминокислот – 20 Белков (протеинов) – множество Каждый организм – свой неповторимый набор белков Порядок чередования остатков аминокислот в полипептидной цепи определяет структуру белка

Структуры белков Структура белковой молекулы характеристикатип связи Первичнаялинейнаяпептидная Вторичнаяспиралевиднаяводородные (внутримолекулярные) Третичнаяглобулярнаядисульфидные и ионные

Химические свойства 1. Денатурация (свертывание, при 100°) под действием сильных кислот, оснований, солей тяжелых металлов. Разрушение вторичной и третичной структур, первичная сохраняется. Биологические функции теряются.

2. Гидролиз под действием ферментов, водных растворов кислот, щелочей Разрушение первичной структуры по пептидным связям Образование простых белков и аминокислот) Основа пищеварения - гидролиз

Качественные реакции Биуретовая реакция Белок+Сu(OH) 2 NaOH фиолетовое окрашивание Ксантопротеиновая реакция Белок + НNO 3 нагревание желтый осадок NH 4 OH оранжевый осадок Определение серы – горение белка

Функции белков - ферментативная 2000 ферментов в организме человека, свойства: активность, селективность (фермент катализирует одну реакцию или один тип превращений) - транспортная гемоглобин – кислород -структурная строительный материал

- защитная антитела, антитоксины (нейтрализуют яды) -сигнальная белки – рецепторы - запасающая, или энергетическая Белки жиры, углеводы Белки – единственный источник незаменимых аминокислот Получение – реакция поликонденсации