Обмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций : межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты ( далее Ф ) или энзимы ( Е ).

Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО 2 требует участия фермента, т. к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее. Ферменты, или энзимы ( от лат. fermentum, греч. ζύμη, νζυμον закваска ) обычно белковые молекулы или молекулы РНК ( рибозимы ) или их комплексы, ускоряющие ( катализирующие ) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества продуктами.

Эффективность - свойство ускорения реакции. Скорость некоторых ферментативных реакции может быть в 1015 раз больше скорости реакции, протекающей в их отсутствие …… Селективность ( избирательность ) - это свойство ферментов ускорять только одну или группу однотипных реакции. Селективность позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза веществ. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции.

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37, ,0 ° С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции ( субстратами ). В случае повышения температуры выше ° С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает.

Активность ферментов зависит также от рН ( водородной ) среды. Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7.0 – 7.2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5 – 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продукта замедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. ( Еще пример про пепсин и трипсин ).

Все ферменты это белки с молекулярной массой от до нескольких млн Да. По химическому строению различают простые ферменты ( состоят только из АК ) и сложные ферменты ( имеют небелковую часть или простетическую группу ). Белковая часть носит название – апофермент, а небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь нековалентная ( ионная, водородная ) – кофактор. Функции простетической группы следующие : участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

В роли кофактора обычно выступают неорганические вещества - ионы цинка, меди, калия, магния, кальция, железа, молибдена. В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром.

Название фермента формируется из следующих частей : название субстрата с которым он взаимодействует характер катализируемой реакции наименование класса ферментов ( но это необязательно ) суффикс - аза - пируват - декарбоксил - аза, сукцинат - дегидроген - аза

Поскольку уже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь делятся на ряд подклассов :

Ряд примеров свидетельствует об огромных возможностях инженерной энзимологии в различных областях промышленности, медицины, сельского хозяйства. В частности, иммобилизованную β - галактозидазу, присоединенную к магнитному стержню - мешалке, используют для снижения содержания молочного сахара в молоке, т. е. продукта, который не расщепляется в организме больного ребенка с наследственной непереносимостью лактозы. Обработанное таким образом молоко, кроме того, хранится в замороженном состоянии значительно дольше и не подвергается загустеванию. Не менее важными направлениями исследований являются иммобилизация клеток и создание методами генотехники ( генного инженерного конструирования ) промышленных штаммов микроорганизмов – продуцентов витаминов и незаменимых аминокислот.

Области применения ферментов в биологии и медицине ( по Грину ).

Бышевский А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург : Уральский рабочий, 1994, 384 с.; Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.; Филиппович Ю. Б., Егорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии // М.: Просвящение, 1982, 311 с.; Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.; Пустовалова Л. М. Практикум по биохимии // Ростов - на Дону : Феникс, 1999, 540 с.