я

Ферме́нты или энзи́мы (от лат. fermentum, греч. ζύμη, νζυμον закваска) обычно белковые молекулы или молекулы РНК(рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу). Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы повышают, ингибиторы понижают). Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК в ядре.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду. Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C. При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы в сотни и тысячи раз.

Классификация ферментов По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

КФ 1КФ 2КФ 3КФ 4КФ 5КФ 6 Оксидоредуктазы катализирующие окисление или восстановление Трансферазы, катализирующ ие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей Лиазы, катализирующи е разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов Изомеразы, катализирующи е структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ

Папаин (лат. Papain) полипептид, протеолитический растительный фермент.

Папаин в значительных количествах содержится в дынном дереве папайе

Физические свойства Агрегатное состояние при комнатной температуре – твердое кристаллическое вещество. Изоэлектрическая точка (pI) папаина находится при pH равным 8,75. Константаседиментации (s) = 2,42 единиц Сведберга Константа диффузии (D) = 10,23 см/сек 2 Химическое строение и свойства Молекулярный вес папаина – Папаин – полипептид, состоящий из 212 аминокислотных остатков, на N-конце молекулы которого аминокислотой является изолейцин, на C-конце – аспарагин. Хорошо растворим в воде, водных солевых растворах и в 70% метиловом и этиловом растворах. Папаин монотиоловая цистеиновая эндопротеаза. По характеру ферментативного действия ее называют «растительным пепсином». Но в отличие от пепсина, папаин активен не только в кислых, но и в нейтральных и щелочных средах (диапазон pH 312, оптимум pH 5-8). Он сохраняет активность в широком температурном диапазоне (до 50-60°C), обладает относительно широкой специфичностью. При pH 5-7,5 папаин гидролизует амиды, пептиды, белки и эфиры основных аминокислот с незамещенной аминогруппой.

Пивоварение Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены. Мясная промышленность Умягчение мяса. Этот фермент довольно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется.