МОУ «Средняя общеобразовательная школа 20» Стремякова Оксана Александровна, учитель биологии Смирнова Полина Николаевна, учитель химии Шадринск, 2010.

«Жизнь – есть способ существования белковых тел» Ф. Энгельс

Полипептидную теорию строения белков предложил в 1907 году немецкий ученый Э.Фишер.

Выдающим достижением органической химии стал синтез окситоцина – белкового гормона, который стимулирует выделение молока молочными железами. Он состоит из остатков 9 аминокислот. В 1932 году американский биохимик Винсент Виньо установил его структуру, а в 1954 году осуществил его полный синтез, за что был награжден Нобелевской премией.

В 1945 году английский биохимик Фредерик Сенгер приступил к изучению природного белка – инсулина (гормон поджелудочной железы, регулирующий содержание глюкозы в крови).

Сенгер расшифровал строение инсулина. Он состоит из двух полипептидных цепей, связанных в двух местах дисульфидными мостиками. Одна цепочка состоит из 21аминокислотного остатка, а 2- из 30. Работа по синтезу инсулина продолжалась 9 лет, была завершена в 1963 году и награждена Нобелевской премией. Это был триумф синтетической органической химии (практический выход синтетического инсулина был мал 0,02-0,07%!)

Выход нашел американский химик Меррифилд, он открыл метод синтеза белков на полимерных носителях. В 1969 году он получил сразу несколько полипептидов: брадикинин (гормон, оказывающий сосудорасширяющее действие), ангиотензин (гормон повышающий кровяное давление), рибонуклеазу (фермент, катализующий гидролиз РНК). Выход продуктов был настолько высок, что позволил наладить на основе автоматизации промышленное производство полипептидов

Белки - сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков α-аминокислот. Аминокислоты в белках связаны пептидными связями. Около 20 видов аминокислот входят в состав белков.

Разнообразие аминокислот

Образование пептидной связи

Есть белки, растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой). У белков встречается разнообразная форма молекул от нитей (миозин - белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) Протеины Протеиды (только из белков) (содержат небелковую часть) Простые Сложные (только из аминокислот) (гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды и др.)

Первичная структура белка – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. пептидная связь

Вторичная структура - спираль, удерживаемая водородными связями.

Третичная структура – имеет вид глобулы или фибриллы удерживаемого взаимодействием различных остатков аминокислот.

Дисульфидный мостик -NH-CH-CO- | цистеин CH 2 | S H |S|S||S|S| +H 2 S H | CH 2 | цистеин -CO-CH-NH-

Сложноэфирный мостик -NH-CH-CO- | серин CH 2 | O H | O | C = O | +H 2 O C O O H | (CH 2 ) 2 | аспарагиновая -NH-CH-CO- кислота

Солевой мостик -NH-CH-CO- | лизин (CH 2 ) 4 | : N H 2 | N + H 3 | - O | C=O | C O O H | (CH 2 ) 2 | аспарагиновая -CO-CH-NH- кислота

Четвертичная структура – характерна только для некоторых белков, соединяет несколько полипептидных цепей.

Гидролиз Денатурация и ренатурация Цветные реакции

Гидролиз

Разрушение вторичной и третичной структур под воздействием различных факторов внешней среды. Третичная структура Первичная структура

под воздействием высоких температур Opera - [Свертывание белков при нагревании]

Под действием химических веществ – щелочей, кислот, солей тяжелых металлов, спиртов. school-collection.iv-edu.ru/catalog/rubr/528b6fb1-98e4-9a27-5ae1-2f785b646a41/23929school-collection.iv-edu.ru/catalog/rubr/528b6fb1-98e4-9a27-5ae1-2f785b646a41/23929/

Ксантопротеиновая реакция – желтое окрашивание в присутствии НNO 3 при нагревании. Opera - [Органическая химия. Видеоопыты] Биуретовая реакция – красно – фиолетовое окрашивание в присутствии CuSO 4. Opera - [Биуретовая реакция белков]

Цветные реакции

Строительная Белки участвуют в образовании всех мембран и органоидов клетки (коллаген, кератин, эластин, оссеин, актин, тубулин) белок кератин

Каталитическая В каждой клетке имеются сотни ферментов. Они помогают осуществлять биохимические реакции, действуя как катализаторы (белки - активные центры фермента) – пепсин, трипсин

Регуляторная Белки гормоны регулируют различные физиологические процессы (инсулин, гормон роста) Например, инсулин регулирует уровень углеводов в крови.

Сократительная (двигательная) Белки - участвуют в сокращении мышечных волокон сократительные белки вызывают всякое движение (реснички, жгутики, сокращение мышц – актин и миозин, движение листьев) Актин и миозин – белки мышц

Транспортная Белки связывают и переносят различные вещества и внутри клетки, и по всему организму (альбумин, глобулин, гемоглобин, миоглобин) Например, г е м о г л о б и н крови переносит кислород.

Защитная Например, фибриноген и протромбин обеспечивают свертываемость крови Антитела блокируют чужеродные белки Предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений выработка белковых тел (токсины бактерий, растений и животных) и антител для обезвреживания чужеродных веществ. (фибриноген, тромбин, интерферон)

Энергетическая 1г белка кДж При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот При полном расщеплении белка до конечных продуктов выделяется энергия: Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.

Рецепторная Реакция на внешний раздражитель

Домашнее задание §11, вопросы на с. 46, записи в тетради (биология) §27 (белки), с.26 повторить (химия)

- белковая молекула структура белка молекула аминокислоты - структуры белка Использованные ресурсы - первичная структура белка - вторичная структура белка - третичная структура белка - четвертичная структура белка функции белков - яичница Википедия белки Каменский А.А. и др. Биология. Общая биология класс – строение аминокислот, образование пептидной связи плазмалема