Органічні сполуки: білки

Білки – це високомолекулярні органічні сполуки, полімери, мономерами яких є амінокислоти. Ці складні нітрогеновмісні біополімери входять до складу всіх організмів. У сухій речовині клітини на білки припадає більше ніж 50 %. Найбільше білків у шкірі, мязах, хрящах, нігтях, волоссі. Мономерами білок є 20 α-амінокислот. Молекулярна модель білка Білкові продукти

АМІНОКИСЛОТИ Похідні насичених карбонових кислот, у яких один або два атоми Н в радикалі заміщені аміногрупою.

ОПТИЧНІ ІЗОМЕРИ АМІНОКИСЛОТ У організмі біологічно активною є L- форма

За здатністю синтезуватися у організмі людини і тварин амінокислоти поділяють на незамінні та замінні Незамінні – організмом людини самостійно не синтезуються, тому повинні надходити з їжею. До них відносять: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, триптофан, метіонін, лізин, фенілаланін, (гістидин, аргінін) Харчовий білок, що містить усі незамінні амінокислоти називають повноцінним. За відсутності певних незамінних амінокислот білок називають неповноцінним

БІОЛОГІЧНЕ ЗНАЧЕННЯ АМІНОКИСЛОТ мономери, з яких будуються білки попередники багатьох біологічно активних сполук (гормони, медіатори нервової системи) джерело енергії

Пептиди органічні речовини, що складаються із залишків 2-8 амінокислот, поєднаних пептидним звязком Утворення пептидів відбувається у результаті реакції конденсації амінокислот В залежності від кількості амінокислотних залишків у складі пептиду розрізняють дипептиди, трипептиди, тетрапептиди і т.д. Речовини, що складаються із залишків амінокислот називають поліпептиди. Поліпептиди, що містять сотні залишків амінокислот називають білки. N-кінець С-кінець пептидний звязок

ПРОСТОРОВА ОРГАНІЗАЦІЯ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ Розрізняють чотири рівня структурної організації білків Первинна структура це сполучені пептидними звязками залишки амінокислот, що мають вигляд лінійної молекули.

Фрагментів пептидного ланцюга набувають періодичного укладання одного з двох типів : α-спіраль або β-структура. Такий тип укладання називається вторинною структурою. Альфа-спіраль Бета складчаста структура

У α-спіралі остов пептидного ланцюга закручується в спіраль так, що радикали амінокислот обернені назовні від спіралі. Структура утримується водневими зв'язками між остовами амінокислот, причому в утворенні такого зв'язку бере участь - NH- група однієї амінокислоти і - CO - іншої, яка в пептидному ланцюзі відокремлена від першої 3-ма іншими амінокислотами. У результаті на один виток α-спіралі припадає в середньому 3,6 амінокислотних залишків.

. Бета-структура - остови пептидних ланцюгів не скручені в спіраль, а мають зигзагоподібну конфігурацію (структура складчастого листка). Утримується водневими зв'язками між тими ж групами, але тепер для просторого зближення цих груп і утворення зв'язків пептидний ланцюг утворює складки 2-х видів - великі складки в результаті повороту ланцюга на і дрібні вигини ланцюга в межах однієї складки. Прилеглі одна до одної ділянки ланцюга в β- структурі можуть бути як паралельними так і антипаралельними.

Про третинну структуру зазвичай говорять стосовно лише глобулярних білків. Під нею розуміють конформацію білкової глобули, тобто укладання в просторі α-спіральних, β- структурних і безструктурних ділянок пептидного ланцюга. Третинна структура утворюється і утримується за рахунок зв'язків безпосередньо між радикалами амінокислот. Характер зв'язків залежить від природи радикалів. За фізико- хімічними властивостями радикали усіх амінокислот підрозділяють на 3 групи: неполярні, полярні, не здатні до іонізації та полярні, що здатні до іонізації при фізіологічному рН. Відповідно такі радикали здатні до утворення зв'язків 4 видів: - ковалентного - дисульфідний зв'язок між сульфідними (-SH) залишками цистеїну; - іонні зв'язки між різнойменно зарядженими (гідрофільними) радикалами; - водневі зв'язки між полярними (як зарядженими, так і незарядженими) радикалами; - гідрофобні взаємодії між неполярними (гідрофобними) радикалами.

Поняття четвертинної структури застосовується тільки до білків, що складаються з декількох субодиниць. Четвертинну структуру мають близько 5% існуючих білків, у тому числі гемоглобін, імуноглобулін, інсулін. Зв'язки, що утворюють і підтримують четвертинну структуру, ті ж самі, що і при утворенні третинної структури, окрім гідрофобних. Субодиниці зв'язуються за рахунок взаємодії амінокислотних радикалів розташованих на контактуючих поверхнях субодиниць. Ці поверхні по розташуванню радикалів є взаємно комплементарними. Зокрема, вони нерідко збагачені гідрофобними і різнойменно зарядженими радикалами.

Класифікація білків за особливостями будови ПРОТЕЇНИ (ПРОСТІ) складаються лише із амінокислот ПРОТЕЇДИ (СКЛАДНІ) до складу крім амінокислотного ланцюга, входить небілкова частина (простетична група) Простетична група може бути представлена металами (металопротеїди) вуглеводами (глікопротеїди) ліпідами (ліпопротеїди) нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїди) залишком ортофосфатної кислоти (фосфопротеїди)

ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ

КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ ЗА ФОРМОЮ МОЛЕКУЛ ГЛОБУЛЯРНІ поліпептидні ланцюги в молекулах білка згорнуті в структури, які мають еліпсоподібну чи кулеподібну форму. (гемоглобін, міоглобін, більшість ферментів) ФІБРИЛЯРНІ молекули білка утворюють довгі волокна (кератин, тропоміозин, фіброїн шовку, колаген, еластин).

Функції білків Каталітична Структурна Захисна Сигнальна та регуляторна Транспортна Моторна Запасна(резервн а)

Структурні білки в комплексі з ліпідами є структурною основою клітинних і внутрішньоклітинних мембран. Білки беруть участь в утворенні позаклітинних структур: входять до складу вовни, волосся, сухожиль, стінок судин.

Транспортні білки за допомогою білків, що входять до складу клітинної мембрани, здійснюється транспортування речовини крізь по верхню клітини.

РЕГУЛЯТОРНІ БІЛКИ 2. Фактори росту - невеличкі поліпептиди, які мають властивість регулювати фізіологічні процеси, на відміну від гормонів, продукуються клітинами усіх тканин.

РЕЗЕРВНІ БІЛКИ запасаються в якості джерела енергії казеїн молока альбумін яєць

ЗАХИСНІ БІЛКИ

СКОРОТЛИВІ БІЛКИ Моторні білки, що забезпечують рух організму. Наприклад, скорочення м'язів, (актин і міозин), переміщення клітин всередині організму (наприклад, амебоподібний рух лейкоцитів), рух війок і джгутиків.

ФЕРМЕНТИ (ензими) Група простих або складних білків, які виконують функцію біологічних каталізаторів За будовою поділяються на прості – складаються лише із амінокислот складні - мають білкову частину (апофермент) і небілкову (кофермент) Коферментом можуть виступати різні за природою низькомолекулярні органічні, а також неорганічні речовини (метали). Якщо коферментом є певний мікроелемент, його називають кофактором. Найчастіше коферментами виступають вітаміни та їх похідні.

Принцип дії ферментів. Спочатку фермент зєднується з субстратом. Вони підходять один до одного як замок до ключа. Активний центр каталізує реакцію і субстрат розкладається з утворенням продуктів реакції. Сам фермент при цьому не втрачає своєї активності і може каталізувати наступну подібну реакцію

Класи ферментів Тип реакцій, які каталізують ферменти Приклади ферментів ОксидоредуктазиОкисно-відновні реакціїКаталаза, лактатдегідрогеназа, алкогольдегідрогеназа ТрансферазиПеренесення функціо- нальних груп від одного субстрату до іншого фосфотрансферази ГідролазиРеакції гідролізуПепсин, ліпаза, са- хараза, амілазі, трипсін ЛіазиРозрив звязків негід- ролітичним шляхом, з утво- ренням подвійних звязків. Альдолаза, аргінін- сукцинатліаза ІзомеразиРеакції ізомеризаціїРетиналь-ізомераза, Лігази або синтетази Реакції синтезу за рахунок енергії АТФ ДНК-полімераза КЛАСИФІКАЦІЯ ФЕРМЕНТІВ