Презентація на тему Б і л к и

Поняття про білки Білки – високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Білки важлива частина харчування тварин і людини, оскільки ці організми не можуть синтезувати повний набір амінокислот і повинні отримувати частину з них із білковою їжею. Білки були вперше описані шведським хіміком Єнсом Якобом Берцеліусом в 1838 році, який і дав їм назву протеїни, від грец. πρώτα «першорядної важливості ».грец.

Історія дослідження У 1894 році німецький фізіолог Альбрехт Коссель висунув теорію, що амінокислоти є головними структурними елементами білків. На початку 20-го століття німецький хімік Еміль Фішер експериментально довів, що білки збудовані з залишків амінокислот, сполучених пептиднимиАльбрехт КоссельЕміль Фішер звязками. Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул у XVIII ст. в результаті робіт французького хіміка Антуана де Фуркруа та інших вчених, в яких було відмічено властивість білків зсідатися під час нагрівання або під дією кислот

Будова білка Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з α - амінокислот. Поліпептидні ланцюжки завдовжки від двох до кількох десятків амінокислотних залишків зазвичай називають пептидами. полімерами α - амінокислот При утворенні білка в результаті взаємодії α - аміногрупи (-NH 2 ) однієї амінокислоти з α - карбоксильною групою ( - СООН) іншої амінокислоти утворюються пептидні зв ' язки. Кінці білка називають С - і N- кінцями (залежно від того, яка з груп кінцевої амінокислоти вільна : -COOH чи -NH 2, відповідно). пептидні зв ' язки Схематичне зображення утворення пептидного зв'язку

Рівні структури білків Виділяють чотири рівні просторової організації білкових молекул

Первинна структура це пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна структура кодується відповідним геном і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка.пептидна або амінокислотна послідовністьпептидному

Вторинна структура це закручена в спіраль послідовність амінокислотних залишків, що підтримується за допомогою дисульфідних містків. Найпоширеніші типи вторинної структури білків включають: α- спіралі (спіраль, що має 4 залишки на виток, стабілізована водневими зв'язками між пептидними групами з кроком у 4 ланки) і β-листи (кілька зигзагоподібних поліпептидних низок, в яких водневі зв'язки утворюються між відносно віддаленими ділянками ланцюжка або між різними ланцюжками, а не між близько розташованими пептидними групами, як це має місце для α-спіралі). Інші елементи вторинної структури включають π- спіралі (спіралі з кроком водневих зв'язків у 3 ланки), -спіралі (спіралі з кроком водневих зв'язків у 5 ланок), повороти, невпорядковані фрагменти.

Третинна структура повна просторова будова цілої білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної. Третинна структура загалом стабілізується формуванням гідрофобного ядра, а також завдяки утворенню водневих зв'язків, солевих містків, інших типів іонних взаємодій, дисульфідних зв'язків між залишками цистеїну.солевих містківіонних взаємодійдисульфідних зв'язківцистеїну

Четвертинна структура структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, які обєднані у глобулу декількох «клубків». Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називається білковим комплексом.білковим комплексом

За хімічним складом білки поділяються на: Протеїни( прості білки ) Протеїди, ліпопротеїди, нуклеопротеїди (складні білки) Містять тільки амінокислоти Містять неамінокислотні групи : залишки ортофосфорної та нуклеїнової кислоти, вуглеводів, ліпідів, атоми Fe, Zn, Cu.

Хімічні властивості білків Денатурація білків – процес руйнування білкової молекули під дією температури, хімічних реагентів та радіації. Кольорові реакції на білки Гідроліз білків – процес, під час якого білок розщеплюється на окремі амінокислоти, з яких він побудований..

Функції білків в організмі Обробка та збереження інформації (процеси реплікації, експресії генів та підтримки геному) Клітинні процеси та сигнали (контроль клітинного циклу, підтримка структури клітини та органів, транспорт, модифікації макромолекул, сигнальні системи) Метаболізм (отримання та перетворення енергії, синтез та транспорт ліпідів, амінокислот, цукрів, неорганічних молекул, вторинних метаболітів.

Оптичні методи Білки в різних частинах клітини і клітинних структур, позначені за допомогою зеленого флюоресцентного білка