Ферменты

Общая характеристика Общая характеристика Ферменты - это органические биополимеры белковой природы, которые являются биокатализаторами всех процессов метаболизма. Их изучением занимается наука энзимология – наука об энзимах (ферментах), специфических белках – катализаторах, синтезируемых любой живой клеткой и активирующих различные биохимические реакции, протекающие в организме. Некоторые клетки могут содержать до 1000 различных ферментов.

История открытия Еще с глубокой древности человек использовал ферментативные процессы в хлебопечении, виноделии, обработке кож и т.д., но не понимал их сущности. Первые попытки сделать это относятся к XVII веку, когда, пытаясь объяснить механизм пищеварения, его сравнивали с процессом брожения - так появился термин «фермент», введенный Ян ван Гельмонтом (от лат. fermentatio - брожение). Т. Шванн в 1836 году открыл в желудочном соке фермент пепсин.

1. В 1837 году Й. Берцелиус показал, что ферменты это катализаторы, поставляемые живыми клетками. 2. В 1862 году А.Я. Данилевский выделил из сока поджелудочной железы амилазу, липазу и трипсин 3. В 1894 году Э.Фишер предложил гипотезу, объясняющую специфичность действия ферментов «ключ - замок». 4. В начале XX века И.П. Павлов, работая с пищеварительными ферментами, впервые доказал, что они в живом организме могут существовать в неактивной форме - в виде проферментов, им также были предложены первые методы определения активности ферментов.

1. В 1913 году Л. Михаэлис и М. Ментен разработали теорию механизма действия ферментов и кинетику ферментативных реакций. 2. Важным шагом в изучении активности ферментов явилось их получение в кристаллическом виде - уреаза (Д. Самнер, 1926 г.); пепсин (1930), трипсин (1931, Д. Нортроп), что подтвердило белковую природу ферментов.

Классфикация Свойства ферментов: 1. Ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются. 2. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих. 3. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции.

Все ферменты делятся на 6 классов: 1. Оксидоредуктазы - ускоряют реакции окисления- восстановления. 2. Трансферазы - это ферменты ускоряющие реакции переноса различных групп атомов. 3. Фосфотрансферазы - ферменты ускоряющие перенос фосфорных остатков внутри одной молекулы без участия АТФ.

4. Аминотрансферазы - простетическая группа ферментов, катализирующих реакции переаминирования аминокислот с кетокислотами. 5. Гидролазы - ферменты участвующие в расщепляющие процессы гидролитического распада сложных органических соединений. 6. Лиазы - ферменты катализирующие распад сложных эфиров, спиртов с органическими и неорганическими кислотами.

По строению ферменты делятся простые (однокомпонентные) сложные (двухкомпонентные) Простой фермент состоит только из белковой части в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую - коферментом.

Ферменты в промышленности В настоящее время многие отрасли промышленности - хлебопечение, виноделие, пивоварение, производство спирта, сыроделие, производство органических кислот, чая, аминокислот, витаминов, антибиотиков - основаны на использовании различных ферментативных процессов (элементы биотехнологии). В пищевой промышленности применяются ферменты класса гидролаз следующих подклассов: эстеразы (липаза), гликозидазы, протеазы.

Спасибо за внимание!!!