Қазақстан-Ресей Медициналық Университеті Такрыбы: Ферменттер Орындаған:Уракбаева А Факультет:Жалпы медицина Группа:205А Тексерген:

Жоспар: 1. Фермент туралы жалпы түсінік 2.Ферменттердің қасиеті 3.Ферменттердің құрылысы 4Ферменттердің медицина қолданылуы 5.Пайдаланылған әдебиеттер тізімі 6.Қорытынды

Ферменттер барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді. Реакция түрлеріне сайт ферментер 6 топқа бөлінеді: оксидоредуктазалар, трансферазалар, гидролазалар, лиазалар, изомеразалар, лигазалар.

Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қа­тысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немсе энзим (лат. fermentum – ашу; грек. en – ішінде, zim – ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін­де анықталған зат. Энзимология, ферментология – ферментерді зерттейтін ғылым салаты. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді денег ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих фермент­тер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады денег қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферментер өзіне тән арнайы қызметтер­ін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кей­бір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.

Ферменттердің қасиеттері Ферменттер өз әсерін өте аз мөлшерде катализаторға ұқсас жүргізеді. Фермент өзінің әсер етуші зеты – субстрат пен (S) ферменттік реакция жүргенде фермент- субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекула лары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналлоды. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді: S + E S·E EP E + P Ферменттердің ка­та­ли­здік ерекшелігіне келесі қа­си­ет­тері жатқызылады: а) Фермент өздігінен жаңа ре­ак­ция жүргізбейді. Ол тек тер­модинамикалық мүмкін реакци­яны ғана жүргізеді. Реакция барысында активтендіру энергиясы төмендейді. 2-суретте көрсетіл­гендей, реак­ци­я­ның үлкен кедергі энергиясын сатылап бөліп, төмендету және активтендіру энергиясын жоғарлату арқылы реакция жылдамдығын жоғарлатады. б) Фермент басталған реакция наң бағытын өз бетінше өзгерте алмайды. Ол бір ғана реакция өнімі түзілуі бағытында жұмыс істейді. Мысалы, глюкокиназа глюкоза данте глюкоза-6-фосфат түзілуін жүргізеді. в) Фермент қатысатын реакция қайтымды бокса, ол реакция на екі бағытта да жүргізе аллоды. Мысалы, көмірсулардың гликолиздік ыдырауына қатысатын фосфогексо-изомераза, альдолаза, фосфоглицерат-киназа, фосфоглицератлидаза және т.б.

Ферменттердің құрылыс Тірі организмде жүретін барлық процестер ферментердің қатысуымен атқарылады. Олардың әсерімен қорек құрамындан күрделі затрат қарапайым қосылыстарға ыдырап, соңынан олардан осы организме тән макромолекулалар түзіледі. Ферменттерге өте зорь талғамдылық қасиет тән. Әр фермент тек белгілі бір затқа, белгілі бір байланыс түріне әсер етеді. Мысалы, мальтоза қантын ыдырататын мальтаза ферменті басқа қанттарға эсер етпейді. Ферменттер әрекетінің негізіңде үш түрлі әсер жатады 1) жинақтау (концентрация лоу әсері; 2) бағдарлау (ориентация лоу) әсері; 3) көп бағытты катализ. Ферменттер алдымен ершндіден қоректі затрат субстратының әр түрлі молекула ларын талғап алып, оларды өз беткейіне жинақтайды, қоректі қорыту процесіне дайындайды, ал ферментер олардың химиялық өзтерістерін тездетеді. Белоктар, майлар, көмірсулар молекула ларының құрамы ндағы ком-поненттер көбінесе ангидридтік байланыстар арқылы полимерлер түзеді. Бұл байланыстар ферментердің әрекетімен су қосу арқылы (гидролиз) үзіледі. Соидықтан бұл процесті гидролиздік ыдырау, ал оны қамтамасыз ететін ферментерді гидролазалар деп атаңды. Ас қорыту жолында қоректік затрат түрлі микроорганизмдер ферментерінің әсерімен биологиялык, өндеуден де өтеді. Ас қорыту жүйесінің айтарлықтай көлемді алдынғы бөлімдерінде (қарывда) және ішектің кеңіген соңғы бөлімдерінде (әсіресе бүйенде) алуан түрлі микроорганизмдер өздеріне қолайлы жағдай тауып (түрақты жылылық, кажетті ылғалдьгқ, сілтілік не байта рапорта, мол және үздіксіз келіп тұратын қоректік затрат), тез көбейіп өседі де, қоректі тездетіп ыдыратуға көмектеседі.

Өсімдік тексте азық құрамында организмде қиын қорытылатын және ас қорыту сөлдерінде ерімейтін затратға бай клетчатка көп мөлшерде болады. Ал ас қорытатын сөлдер құрамында оны ыдырататын ферментер болмайды. Сондықтан клетчатка тек микроорганизмдер ферментерінің әсерімен қорытылады. Тоқ ішекте микроорганизмдер әрекетімен белоктар шіріп, майлар тотығып, көмірсулар ашиды, организме қажет көптеген затрат (амин қышқылдары, дәрмендәрілер т.б.) түзіледі да, бұл молекулалардың өзара әрекеттесуін тездетеді. Ферменттердің бұл әрекетін жинақтау (концентрация лоу) әсері деп атайды. Қоректік затратдың ыдырау процесі дұрыс жүру үшін фермент беткейіне жинақталған субстрата молекула ларының белгілі аудандары бірбірімен жанасуы керек, демок олар бірінебірі бағдарлануы керек. Ферменітердің осындай бағдарлау әрекетінің әсерінен қоректік затратдың ыдырау процесі мығдаған есеге шапшандайды.

Медицинада қолданылуы Тірі организмдегі химиялық реакциялардың жүруіне қатысатын ерекше белоктарды фермент немсе энзим деп атайды. Ферменттердің құрылысын, қасиетін, қызметін зерттейтін ғылымды энзимология деп атайды. Ферменттер барлық ұлпада, жасушада, субжасушалық құрылымдарда кездеседі. Кейбір ферментер жасуша ішінде синтезделіп, өзінің әсерін жасушадан тыс жүргізеді. Мысалы пепсин, трипсин, липаза сияқты ас қорыту ферментері. Олар асқазанның кілегейлі қабаттарында кездеседі. Ал кейбір ферментер жасуша ішінде синтезделіп, жасуша ішінде өзінің қызметін атқарады. Мысалы глю-6-фосфатаза, тотығу-тотықсыздану ферментері. Ақпарат көзі: Материал көшіргенде, KazMedic.kz сайттына сілтеме міндетті

Ферменттер барлық дерлік мүшелер мен тіндерде орналасқан. Алайда мүшелер мен тіндердің ферменттік құрамы бірдей болмайды. Әртүрлі маманданған қызмет атқаратын дифференциалы клеткалар өздерінің ферменттік құрамы бойынша ерекшеленеді. Мысалы: бауырдың клеткаларында мочевинаны синтез дэуге глюконеогенезе, билирубинді залалсыздандыруға қажетті ферментер жиынтығы бар. Мүшеөзгешелік ферментер Кейбір ферментер бір немсе екі мүшеде ғана кездеседі. Бұлар мүшеөзгешелік ферментер. Мысалы: сахараза мен лактаза тек қана ішектің шырышты қабатында ғана түзіле аллоды. Сондай-ақ лактатдегидрогеназаның изоферментері (ЛДГ-1 ЛДГ-2) негізінен жүрек бұлшықетінде, ЛДГ-4, 5 – бауырда, гистидаза – бауыр және тері клеткаларында кездеседі. Ақпарат көзі: Материал көшіргенде, KazMedic.kz сайттына сілтеме міндетті

Изоферментер Изоферментер – бірдей реакция на катализдейтін ферменттің генетикалық детерминделген молекулярлық формасының физико-химикалық бір түрі болып табылады. Мысал ретінде глюкокиназ бен гексокиназды келтірейік. Осы екі киназдар глюкозаның глюкоз-6-фосфатқа айналуын катализдейді, бірақ Михаэлс тұрақтылығының мағынасына өзгешеленеді. Глюкокиназ- бүйрек ферменті, ал гексокиназа бүйректе, бұлшық еттерде, және басқа да ұлпаларда кездеседі. І және ІІ карбомоилфосфатсинтетазын көрсетеміз. Осы екі фермент карбамилфосфаты синтездейді. Бірақ осы реакциялардың айырмашылығы, біріншісі аммиак есебінен амин тобин, ал екіншісі глютаминнің амин чтобы есебінен түзіледі. Осыдан өнім реакциясы бір, ал фермент субстраты ұқсас болғанымен, біркелкі емс. Ақпарат көзі: Материал көшіргенде, KazMedic.kz сайттына сілтеме міндетті

Бірінші фермент митохондрияда орналасып, мочевинаның метаболизм синтез жолына қатысады, ал екіншісі цитозолда орналасып, пиримидинді нуклеотидтердің синтезіне қатысады. Сондықтанда осы ферметтерді изофермент және түрлі фермент ретінде қарастыруға болады. Ұқсас ферментердің изофермент болуын немсе әртүрлі ферментерге жатқызуын табу оңай емс. Кейбір аурулар кезінде изоферментті анықтау дұрыс диагноз қоюға мүмкіндік береді. Изоферментер, басқа да изофункционалды ақуыздар сияқты бірдей функцияны атқарады, яғни бір ғана реакция на катализдейді. Бірақ изоферментер молекулалық активтілігімен, тұрақтылығымен, кинетикалық реакцияларымен өзара ерекшеленеді. Ферменттер биокатализатор ретінде медицина дәрілік затрат (пепсин, нуклеазалар, ДНК-аза, аспарагиназа) ретінде және бос немсе иммобилизденген түрде аналитикалық реактив тер ретінде қолданылады. Аурудың алдын алу немсе емдеуге пайдаланылатын витаминдер клетка да коферментті синтез дэу үшін пайдаланылады. Медицинада ферментер аурудың диагностикасында пайдаланылады. Мысалы, миокард инфарктысы кезінде АЛТ, ЛДГ5 белсенділігі, панкреатит верде альфа- амилазаның белсенділігі аркады. Ақпарат көзі: Материал көшіргенде, KazMedic.kz сайттына сілтеме міндетті

Ферменттердің қолданылуы Халық шаруашылығының әр түрлі салатында және медицина ферментер кеңінен қолданылады. Мысалы, пектиназа ферментін өсімдік жасушаларының қабығының пектиндік затратнының гидролизін жеңілдетіп, жеміс сөлінің шығымын және өсімдік ішкі затратынан алынатын эфирлік майдың шығымын жоғарлату үшін қолданылады. Еттің жұмсақтығын, дәмін жоғарылату үшін және терілік шикі затратды жұмсарту үшін протеолитикалық ферментер қолданылады. Медициналық энзимология үш бағытта дамып келеді: энзимодиагностика энзипатология энзимотерапия Ақпарат көзі: Материал көшіргенде, KazMedic.kz сайттына сілтеме міндетті

Қорытынды Қорыта келгенде, Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қа­тысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немсе энзим (лат. fermentum – ашу; грек. en – ішінде, zim – ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін­де анықталған зат. Энзимология, ферментология – ферментерді зерттейтін ғылым салаты. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді денег ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих фермент­тер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады денег қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді.

Пайдаланылған әдебиеттер тізімі 1. Вирусология, иммунология, генетика, молекулалық биология. Орысша- қазақша сөздік. – Алматы, «Ана тілі» баспасы, 1993 жыл. ISBN X