БелкиБелки Учитель химии МОУ лицея 6 Дробот Светлана Сергеевна.

Презентация:



Advertisements
Похожие презентации
БелкиБелки Подготовил: Перепеча А.Г.
Advertisements

Меняя каждый миг свой образ прихотливый, капризна, как дитя, и призрачна, как дым, кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой, великое смешав с ничтожным.
Определение жизни, данное Ф.Энгельсом в XIX веке Жизнь есть способ существования …. И этот способ существования заключается по своему существу в постоянном.
Белки (полипептиды) биополимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями. Пептидной связью называют амидную связь –CO–NH–,
Строение и функции белков «Жизнь есть способ существования белковых тел…» (Ф.Энгельс)
Примерный химический состав белка С 50 – 55% О 19 – 24% Н 6,5 – 7,3% N 15 – 19% S 0,2 -2,4%
Протеины(с латинского озн.самый первый) –это белки Протеиды –это белки сложного строения.
Белки Жизнь – это способ существования белковых тел. Ф.Энгельс.
Белки Занятие 4. Белки - сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков α-аминокислот. Молекулярная масса белков Альбумин –
Выполнили: Ахмедова Эльмира Иевлева Катя, 10б класс 2013 год.
Белки (полипептиды) биополимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями. Пептидной связью называют амидную связь –CO–NH–,
Белки Жизнь – это способ существования белковых тел. Ф.Энгельс.
Белки. Жизнь – это способ существования белковых тел. Ф.Энгельс.
Белки Выполнила Кузнецова О.Н., учитель химии высшей категории Муниципальное образовательное учреждение «Лицей 3» город Норильск, 2009.
Белки Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Белки Протеины.
Аминокислота-мономер белка, низкомолекулярное органическое соединение, состоящее из R – радикала ( COOH )– карбоксильной группы, NH2- аминогруппы.
БЕЛКИ Автор презентации - учитель химии Боровикова Марина Васильевна Лицей 265 Санкт-Петербург.
Белки - сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков α-аминокислот. Аминокислоты в белках связаны пептидными связями. Около.
Главная молекула жизни Презентация к интегрированному уроку по биологии и химии в 10 классе Выполнили: учитель биологии высшей категории Е.М. Шарова; учитель.
Белки Презентация подготовлена доцентом ИМОЯК ТПУ, д.м.н. Проваловой Н.В.
Транксрипт:

БелкиБелки Учитель химии МОУ лицея 6 Дробот Светлана Сергеевна

Содержание Определение Функции белков Источники аминокислот Строение полипептидной цепи Структура белка Химические свойства Превращения белков в организме Источники информации

Определение Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α - аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Функции белков 1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран. 2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.

3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин). 4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример: актин, миозин).

5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ). 6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды.

7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин). 8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией. 9) Рецепторная – многие белки участвуют в процесса избирательного узнавания(рецепторы).

Источники аминокислот Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно- кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. α - аминокислот К ним относятся: валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.

Аминокислоты, участвующие в создании белков. Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Серин Треонин Цистеин

МЕТИОНИН ЛИЗИН АРГИНИН АСПАРАГИН АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА

ГЛУТАМИН ФЕНИЛАЛАНИН ТИРОЗИН ТРИПТОФАН ГИСТИДИН ПРОЛИН

Строение полипептидной цепи Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.

Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. В качестве основного направления полимерной цепи выбран путь от концевой аминогруппы H2N к концевой карбоксильной группе COOH.

Структура белка Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования α - аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α - спираль.

Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Химические свойства 1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

2 ) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.денатурацией

При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.

Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.

4) Качественные реакции на белки: a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

Превращения белков в организме

Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).

Источники информации 1. hemistry/chapter_02.htmhttp:// hemistry/chapter_02.htm /print.htmhttp:// /print.htm htmhttp://rrc.dgu.ru/res/1september/ htm

5. em6/hm63.htmhttp:// em6/hm63.htm 6. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия. Учебник для вузов./ Под ред. Петрова А.А. – М.: Высшая школа, Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы. – М.: ООO «Издательство Новая Волна», Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических веществ. Пособие для учащихся 10 кл. – М.: Просвещение, 1980.

9. Оганесян Э.Т. Руководство по химии поступающим в вузы. Справочное пособие. М.: Высшая школа, Иванова Р.Г., Осокина Г.Н. Изучение химии в 9-10 классах. Книга для учителя. – М.: Просвещение, Денисов В.Г. Химия. 10 класс. Поурочные планы. – Волгоград: Учитель, 2004.