Интегрированный урок химия-биология Тема: «Белки» Размещено на

1. История История возникновения 3. Функции 3. Функции 4. Свойства 4. Свойства ( Лабораторные опыты ) ( Лабораторные опыты ) 5. Выводы 5. Выводы 2. Состав 2. Состав и строение и строение ПЛАН УРОКА:

ВСТУПЛЕНИЕ: «В начале был белок» Белки, или протеины (от греч. «протас» «первый»), это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Белки всюду, где есть жизнь!

Чего только не делают белки! ЗАВЕДУЮТ ПИТАНИЕМ ОРГАНИЗМА ПРЕДОХРАНЯЮТ КРОВЬ ОТ ЗАМЕРЗАНИЯ ОТ БЕЛКА ХЛОРОФИЛЛА ЗАВИСИТ ЗЕЛЕНАЯ ОКРАСКА ЛИСТЬЕВ ЗАВЕДУЮТ ДВИЖЕНИЕМ И РОСТОМ ОРГАНИЗМА ОХРАНЯЮТ ОТ ВОЗБУДИТЕЛЕЙ БОЛЕЗНЕЙ ЗАВЕДУЮТ РАБОТОЙ МОЗГА

История возникновения белков Возникновение органических соединений

СОСТАВ БЕЛКОВ: ЧТО ЖЕ ТАКОЕ БЕЛКИ? Белки – это сложные биополимеры, мономерами которых являются α–аминокислоты, соединенные между собой пептидными связями - CO - NH -. Модель белка Модель аминокислоты

ИЗ ЧЕГО СОСТОИТ БЕЛОК: O N C H S (50-55%) (21-23%) (15-17%)(6-7%) (0,3-2,5%)

Молекулярные массы некоторых белков: Белок куриного яйца Белок мышц Белок вируса табачной мозаики

Химические формулы некоторых белков:

Белки образуются из 20 α-аминокислот:

Заменимые α-аминокислоты:

Незаменимые α-аминокислоты:

Незаменимые аминокислоты Аминокислоты, которые организмы не синтезирует, называются незаменимыми. Всего их восемь (+ 2 у детей - цистеин и гистидин): лизин, метионин, триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин и фенилаланин. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм с пищей

Полноценные белки: Полноценные белки – это те, в состав которых входят все незаменимые аминокислоты.

Неполноценные белки: Неполноценные белки - содержат не все аминокислоты

Структура белков:

Открытие белков: Данилевский Александр Яковлевич Установил наличие пептидных связей в белковой молекуле в 1888 г. Эмиль Герман Фишер Впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид.

Открытие белков: Изображение Лайнуса Полинга и альфа- спирали маслом. Слева: Лайнус Полинг и Роберт Кори с моделью α- спирали (1951). Справа: Лайнус Полинг держит в руках модель молекулы сульфаниламида (1954). Атомы в модели Полинга были изготовлены из дерева (в масштабе 1/Å) или пластика (0.5/Å). В 1954 году «за изучение природы химической связи и его применение к объяснению строения сложных молекул» Полинг был удостоен Нобелевской премии по химии.

Открытие белков: Слева: Модель электронной плотности β-субъединицы оксигемоглобина лошади [9] с пронумерованными α-спиральными элементами. В верхнем углу приведены «идеализированные» β-цепи гемоглобина (также показана ось двукратной симметрии). Две α-субъединицы, образующие аналогичную пару, тут не показаны. Справа: Макс Перутц с полной (тетра мерной) моделью электронной плотности молекулы гемоглобина и Джон Кендрю, каркасная модель молекулы миоглобина которого стоит на переднем плане. Фотография сделана в 1962 году на вручении Нобелевской премии по химии, которую Перутц с Кендрю получили «за исследования структуры глобулярных белков» Хотя первая пространственная структура белка была получена Джоном Кендрю, истинным первооткрывателем в данной области является другой человек Макс Перутц (Max Perutz).

Первичная структура: Первичная структура - число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи Число комбинаций из 20 аминокислот: 2,4 х

Вторичная структура: * Во вторичной структуре все радикалы располагаются вне спирали. Длина белковой молекулы уменьшается в 4 раза. Первичная структура белка скручивается в спираль за счет водородных связей – образуется вторичная структура белка

Третичная структура: Соединяясь между собой различными связями за счет радикалов, они скручивают молекулы в глобулы, образуя глобулярные белки (длина молекулы уменьшается в 10 раз), или в просовидные образования – фибриллярные белки – третичные структуры белка

Четвертичная структура: Четвертичная структура – комплекс белковых молекул – протеины или комплекс белковых и небелковых молекул – протеиды.

Классификация белков по функциям: I. СТРУКТУРНЫЕ БЕЛКИ коллаген, эластин, кератин II. ФЕРМЕНТЫ каталаза, мальтаза, сахараза, пепсин III. РЕЦЕПТОРНЫЕ БЕЛКИ регуляторные олигопептиды IV. СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ И ДВИГАТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ актин, миозин, тубулин V. ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ гемоглобин VI. ЗАЩИТНЫЕ БЕЛКИ иммуноглобулины = антитела, фибрин, тромбин VII. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ все белки VIII. ПИЩЕВЫЕ И ЗАПАСНЫЕ ФУНКЦИИ проламин, ферритин, казеин, яичный альбумин IX. РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ инсулин, паратиреоидный белок, регуляторные олигопептиды

Структурная функция (строительная): Гидролизованный Коллаген (белок соединительной ткани) БЕЛОК Кератин БЕЛОК Фиброин БЕЛОК Эластин

Каталитическая функция: ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - закваска) (энзимы), белки. выполняющие роль катализаторов в живых организмах, ускоряют биохимические реакции в организме. Луи Пастер Эдуард Бухнер Джеймс Самнер

Сигнальная функция: Рецепторные белки осуществляют прием сигналов из внешней среды и передают команды в клетку

Двигательная функция: Белок Тубулин Реснички, жгутики

Транспортная функция: Гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород. Заключается в связывании и доставке (транспорте) различных веществ от одного органа к другому.

Защитная функция: Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови, уменьшает кровопотери. Антитела обезвреживают вещества, поступающие в организм или появляющиеся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов

Энергетическая функция: Хотя белки и не служат главным источником энергии, тем не менее, они при определенных условиях могут выполнять эту функцию. Однако, в качестве энергетической субстанции белки очень не выгодны и требуют большое количество энергии на свое усвоение и синтез.

Питательная функция: P.S.Не перестарайтесь с белками!

Гормональная функция: Модель белка-регулятора (гормона )

Физические свойства белков: Гемоглобин (в эритроцитах) Белок в твердом состоянии Желатин

Денатурация белков: В процессе приготовления куриных яиц происходит денатурация яичных белков Денатурация - потеря белками их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Причины денатурации белков:

Обратимая денатурация белков:

Ренатурация белков: 7

Гидролиз белков:

Биуретовая реакция: Результат реакции

Ксантопротеиновая реакция: Итог реакции

Выводы: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». Белки – самые древние и сложные молекулярные структуры на Земле. Белки – это высшая форма развития вещества. Они являются обязательными компонентами всех клеток и вирусов. Благодаря белкам осуществляются все жизненно важные процессы как в клетке, так и во всем организме. Каждый белок – это чудо, индивидуальность и неповторимость, а значит и каждый живой организм в целом – чудо, индивидуальность и неповторимость, с которым и нужно соответственно обращаться. Размещено на