ЗАНЯТТЯ Рогатинський державний аграрний коледж © 2012

1. Хімічний склад і будова білків 2. Структура білків 3. Властивості і функції білків

- виділення білка клейковини (Я. Бекаррі, 1728 р.) - білки виділені в окремий клас біологічних молекул клас біологічних молекул (Антуан Ф. де Фуркруа, 1787 р.) (Антуан Ф. де Фуркруа, 1787 р.) - створена перша модель хімічної будови білків, а продуктами їх руйнування будови білків, а продуктами їх руйнування є амінокислоти (Герріт Мульдер, 1836 р.) є амінокислоти (Герріт Мульдер, 1836 р.) - запрпоновано термін протеїн (Єнс Якоб Берцеліус, 1838 р.) (Єнс Якоб Берцеліус, 1838 р.) - амінокислоти є головними структурними елементами білків (теорія елементами білків (теорія Альбрехта Косселя, 1894 р.) Альбрехта Косселя, 1894 р.) - амінокислоти з'єднані пептидними зв'язками (Еміль Фішер, 1902 р.) зв'язками (Еміль Фішер, 1902 р.)

Визначили Жозеф Гей Люсак і Луї Біснор (1810 р.): С – 50-55%, О – 21-23%, N – %, H – 6,6-7,3%, S – 0,3-2,4%, Р – 1-2%.

Описав О.Я. Данилевський (1880 р.): Описав О.Я. Данилевський (1880 р.):

ПервиннаВториннаТретиннаЧетвертинна

Первинна – об'єднання об'єднання амінокислот амінокислот у визначеному у визначеному порядку за порядку за допомогою допомогою ковалентних ковалентних (пептидних) (пептидних) зв'язків зв'язків

Вторинна – ЗАКРУЧУВАННЯ ПОЛІПЕПТИДНОГО ЛАНЦЮГА В СПІРАЛЬ, УТРИМУЄТЬСЯ ЗА ДОПОМОГОЮ ВОДНЕВИХ ЗЯЗКІВ

Третинна – ЗАКРУЧУВАННЯ дисульфідні СПІРАЛІ В КОНФІГУРАЦІЇ іонні У ВИГЛЯДІ ГЛОБУЛ АБО ФІБРИЛ глобули глобули фібрила

Четвертинна - виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, утримується за допомогою різних типів зв'язків

ДенатураціяРенатураціяДеструкція

СТРУКТУРНА, або БУДІВЕЛЬНА Колаген (кістки, сухожилля, хрящі), еластин (зв'язки), кератин (кігті, нігті, роги, копита, волосся, голки, піря), фіброїн (шовк, павутиння), тубулін (цитоскелет, джгутики)

ЕНЕРГЕТИЧНА При розчепленні 1 грама білка виділяється 17,2 кДж

ЗАХИСНА: - Механічний (поверхневі і внутрішні білки плазматичної мембрани) (поверхневі і внутрішні білки плазматичної мембрани) - Зсідання крові (фібрин, тромбін) (фібрин, тромбін) - Імунітет (імуноглобуліни, інтерферони, (імуноглобуліни, інтерферони, лізоцим) лізоцим)

СИГНАЛЬНА Окремі складні білки клітинних мембран здатні розпізнавати специфічні хімічні сполуки і певним чином реагувати на них, забезпечуючи важливу властивість живих організмів - подразливість

СКОРОЧУВАЛЬНА, або РУХОВА актин і міозин (м'язові волокна) тубулін (війки, джгутики, мікротрубучки) мікротрубучки)

ЗАПАСНА, або РЕЗЕРВНА Деякі білки відкладаються в про запас і слугують джерелом поживних речовин для організму: овальбумін (яйце) казеїн (молоко) глютен (злакові)

ТРАНСПОРТНА гемоглобін (еретроцити) гемоціанін (молюски)

РЕГУЛЯТОРНА Регулюють активність обміну речовин, процеси росту і розвитку організмів (гормони і нейрогормони): інсулін, глюкагон, вазопресн, гормон росту, кортикотропін, еритропоетин, секретин тощо

КАТАЛІТИЧНА Впливають на перебіг біохімічних реакцій (пришвидшують розклад чи синтез) в організмі і називаються ензимами, або ферментами (прості – складаються тільки з амінокислот: пепсин, трипсин, амілаза, каталаза, целюлаза; складні містять небілкову частинку – кофактор: дегідрогеназа), використовуючи свій активний центр

ЗАДАЧА Визначити молекулярну масу білка гемоглобіну, якщо вміст заліза в ньому 0,34%

IF.UA