МБОУ Октябрьская средняя общеобразовательная школа. МБОУ Октябрьская средняя общеобразовательная школа.

Задачи 1. Сформировать знания о белках как макромолекулах, биополимерах 2. Сформировать знания о свойствах и функциях белков 3. Обобщить знания, получаемые учащимися на уроках химии, биологии по теме «Белки»

План изучения нового материала: 1. Состав и строение белковой молекулы. 2. Теория Эмиля Фишера.

3. Структуры белка. 4. Функции белка в клетке. 5. Свойства белковой молекулы

Немецкий химик Эмиль Фишер создал пептидную теорию, во многом подтвердившуюся практически и получившую всеобщее признание еще при его жизни, за что он был удостоен второй в истории химии Нобелевской премии (первую получил Я.Г. Вант-Гофф). Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью: Такой тип связи Фишер назвал пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или "угле азотные комплексы". Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас). Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям: 1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков. 2) Установление строения этих конечных продуктов. 3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа. 4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками. Из этого плана видно, что Фишер применил впервые новый методологический подход - синтез модельных соединений, как способ доказательства по аналогии.

Молекула белка – макромолекула ( греч. «Макрос» - большой, гигантский), обладает большой молекулярной массой Сравните: молекулярная масса спирта – 46 уксусной кислоты – 60 альбумина (одного из белков яйца) – гемоглобина – миозина (белок мышц) –

В клетке бактерий кишечной палочки - 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. - белки. В организме человека более 5 мил. белков В клетке 10-20% сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки составляют белки белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих веществ (греч. «протез» - занимаю первое место) Без белков невозможно представить движение. способность расти, сократимость, размножение

Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты в природе существует около 100 α - аминокислот, в организме встречается 25 в каждом белке 20, из них может быть образовано комбинаций (~2*10 18 ) заменимые аминокислоты - они могут синтезироваться в организме незаменимые - в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)

Состав и классификация белков По составу различают: протеины, состоящие только аминокислот, протеиды – содержащие небелковую часть, простые белки – состоят из аминокислот, сложные – могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) полноценные – содержат весь набор аминокислот неполноценные – какие-то аминокислоты в них отсутствуют

Первичная структура Первичная структура – полипептидная цепь, в которой пептидные связи между аминокислотными остатками. Доказательства: 1. Небольшое число амино- и карбоксильных групп 2. Успехи синтеза белков (Ф, Сенгер, Англия) расшифровал структуру инсулина (51 аминокислота, 2 нити).

Вторичная структура – спираль, поддерживается водородными связями, каждая из которых в 15 – 20 раз слабее ковалентной. β– спираль α -спираль Вторичная структура

В образовании третичной структуры большая роль принадлежит радикалам. За счёт которых образуются дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи. Доказана третичная структура инсулина, рибонуклеазы Третичная структура

Четвертичная структура Четвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое. Классический пример: гемоглобин, хлорофилл. В гемоглобине - гем небелковая часть, глобин белковая часть.