Часть II Полипептиды.Структура, классификация и биологическое значение ГОУ средняя школа 167 Санкт-Петербург 2006

Белки биополимеры. Белки (протеины, полипептиды) это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав большинства белков входит 20 аминокислот АК 1 АК 2 АК 4 АК 3 АК 5 Белки состоят из: О, Н,С,N,S.

С N О Н ІІ І NН 2 СНС NСНСООН + Н 2 О І І R 1 R 2 О NН 2 СНС І ОН R 1 Образование пептидной связи Н NСНСООН Н І R 2 КОНДЕНСАЦИЯ Свободная аминогруппа Свободная карбоксильная группа ДИПЕПТИД ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ

Молекулярные характеристики некоторых белков

Уровни организации белковых молекул. Первичная структура (линейная полипептидная цепь) Вторичная структура (α- спираль, β-складчатый слой) Третичная структура (глобулярная, фибриллярная) Четвертичная структура

Первичная структура (линейная полипептидная цепь) Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи, связанных между собой пептидными связями. Первичная структура определяет вторичную, третичную и четвертичную структуру белка, а также свойства белковой молекулы.

Вторичная структура α-спиральβ-складчатый слой Поддерживается водородными связями. Водородные связи слабее ковалентной, но при большом числе образуют прочную структуру. Н-связи

Третичная структура (глобулярная, фибриллярная) Спираль сворачивается в клубок (глобулу) или упакуется в фибриллу, специфичную для данного белка. Поддерживается связями между радикалами остатков аминокислот: а) гидрофобными взаимодействиями б) притяжением электроотрицательных и электроположительных радикалов в) небольшое количество ковалентных дисульфидных связей SS; г) водородными связями

Четвертичная структура Соединение нескольких молекул белков между собой. Например, молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц Поддерживается теми же связями, что и третичная

Биологические функции белков Белки Структурные Защитные Рецепторные Ферменты Двигательные Запасные Транспортные Регуляторные

Денатурация белков Денатурация белка разрыв слабых связей поддерживающих четвертичную, третичную, вторичную структуру, под влиянием различных факторов. Чаще всего приводит к утрате функций молекулы белка

Структурные белки Белки участвуют в образовании всех клеточных мембран (в комплексе с фосфолипидами) и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Коллаген белок соединительной ткани; эластин сосудистой стенки; кератин волос, ногтей и кожи.

Белки ферменты АТФ-синтетаза Ферменты биологические катализаторы всех реакций идущих в клетке.

Двигательные белки Актин и миозин основные белки мышечной ткани Тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления Движение хромосом в анафазе митоза

Регуляторные белки К гормонам белковой природы относят: гормон роста (гипофиз), инсулин и глюкагон (поджелудочная железа). Некоторые гормоны являются производными аминокислот: адреналин (надпочечники), мелатонин (эпифиз), а также три - и тетрайодтиронин (щитовидная железа) Молекула инсулина

Защитные белки Строение иммуноглобулина Антитела белки (иммуноглобулины) обеспечивают специфический иммунитет. Интерфероны противовирусные белки

Антибиотики Антибиотики считаются бактериостатическими агентами, т.е. ингибиторами роста, некоторые из них обладают выраженным бактерицидным или бактериолитическим действием. Некоторые антибиотики по химической природе являются полипептидами Колонии пеницилла

Токсины Это соединение специфично блокирует синтез эукариотических и-РНК. Для человека смертельной дозой является несколько мг этого токсина. Яд бледной поганки α-аманитин.

Транспортные Гемоглобин белок эритроцитов, осуществляющий перенос кислорода и углекислого газа. Трансмембранные белки осуществляют активный транспорт веществ

Рецепторные белки Гликопротеиды на поверхности вирусной частицы и клеточной мембраны

Запасные белки Белки являются источником питания для развития плода (например: овальбумин белок яйца). Основной белок молока казеин. Кроме того белки являются источниками аминокислот, а также предшественниками биологически активных веществ. При распаде 1 г белка выделяется около 17 к Дж энергии.