Презентация по химии подготовлена ученицей 10 класса МОУ СОШ 3 г. Светлого Калининградской области ШЕВЧЕНКО АНАСТАСИЯ Руководитель: учитель химии Ракович Лариса Викторовна

Содержание Понятие ферменты Понятие ферменты История История Классификация ферментов Классификация ферментов Функция ферментов Функция ферментов Соглашения о наименовании ферментов Соглашения о наименовании ферментов Кинетические исследования Кинетические исследования Структура и механизм действия ферментов Структура и механизм действия ферментов Специфичность Специфичность Модель «ключ-замок» Модель «ключ-замок» Модель индуцированного соответствия Модель индуцированного соответствия Модификации Модификации Кофакторы ферментов Кофакторы ферментов

Понятие ферментов Ферме́нты или энзимм́мы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Ферме́нты или энзимм́мы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах.молекулы РНКкатализирующие живых молекулы РНКкатализирующие живых Реагенты в реакции, катализируемой ферментами называются субстратами, а получающиеся вещества - продуктами. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами называются субстратами, а получающиеся вещества - продуктами.Реагентысубстратамипродуктами Реагентысубстратамипродуктами Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы - повышают, ингибиторы - понижают) Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы - повышают, ингибиторы - понижают)активаторами ингибиторами активаторами ингибиторами Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК - в ядре. Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК - в ядре. Белковые ферменты рибосомах Белковые ферменты рибосомах Термины «фермент» и «энзиммм» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй в англо- и франкоязычной). Наука о ферментах называется энзимммологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).синонимы

НЕМНОГО ИСТОРИИ Термин «фермент» предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. Термин «фермент» предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.ван Гельмонтомпищеваренияван Гельмонтомпищеварения В конце ХVIII в. начале XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен В конце ХVIII в. начале XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен желудочным соком желудочным соком В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках. В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках.Луи Пастеруглеводовэтиловый спирт дрожжей брожение Луи Пастеруглеводовэтиловый спирт дрожжей брожение Более ста лет назад термины «фермент» и «энзиммм» отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзиммм (от греч. ν- в- и ζύμη дрожжи, закваска) предложен в 1876 году В. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бюхнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрешенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Более ста лет назад термины «фермент» и «энзиммм» отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзиммм (от греч. ν- в- и ζύμη дрожжи, закваска) предложен в 1876 году В. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бюхнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрешенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии.Л. ПастераМ. БертлоЮ. Либихалат.греч.дрожжи 1876 годупепсинтрипсинамилаза 1897 году 1907 годуЛ. ПастераМ. БертлоЮ. Либихалат.греч.дрожжи 1876 годупепсинтрипсинамилаза 1897 году 1907 году

Классификация ферментов По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом: По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:КФECInternational Union of Biochemistry and Molecular BiologyпепсинКФECInternational Union of Biochemistry and Molecular Biologyпепсин КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа Оксидоредуктазы каталаза алкогольдегидрогеназа Оксидоредуктазы каталаза алкогольдегидрогеназа КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ. КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.Трансферазы субстратакиназы АТФТрансферазы субстратакиназыАТФ КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза Гидролазыгидролизэстеразы пепсинтрипсинамилазалипопротеинлипаза Гидролазыгидролизэстеразы пепсинтрипсинамилазалипопротеинлипаза КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов. КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.Лиазыгидролиза Лиазыгидролиза КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата. КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.Изомеразы КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза ЛигазыАТФДНК-полимераза ЛигазыАТФДНК-полимераза Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию присоединение по двойным связям. Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию присоединение по двойным связям.катализаторами

Функция ферментов Ферменты белки, являющиеся биологическими катализаторами. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах ими катализируется около 4000 био реакций[2]. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Ферменты белки, являющиеся биологическими катализаторами. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах ими катализируется около 4000 био реакций[2]. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.белки катализаторами субстратов[2]обмен веществ белки катализаторами субстратов[2]обмен веществ Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 1010 моль/л и менее. См. также Каталитически совершенный фермент Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 1010 моль/л и менее. См. также Каталитически совершенный ферментэнергию активации Химическое равновесиеспецифичностьконстанта связывания Каталитически совершенный ферментэнергию активации Химическое равновесиеспецифичностьконстанта связывания Каталитически совершенный фермент Ферменты широко используются в народном хозяйстве пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии. Ферменты широко используются в народном хозяйстве пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.

Соглашения о наименовании ферментов Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс - аза к названию субстрата (например, лактаза фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза). Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс - аза к названию субстрата (например, лактаза фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).субстраталактазалактозыpHщелочная фосфатаза АТФазасубстраталактазалактозыpHщелочная фосфатаза АТФаза

Кинетические исследования Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса Ментен (см. рис.). Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса Ментен (см. рис.).уравнение Михаэлиса Ментенуравнение Михаэлиса Ментен На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Например, действие многих ферментов описывается схемой механизма «пинг- понг». На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Например, действие многих ферментов описывается схемой механизма «пинг- понг».

Структура и механизм действия ферментов Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой. Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ. аминокислот Третичная структура аминокислот Третичная структура Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.кофакторов У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи. У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. кооперативности

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам. Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты демонстрируют высокий уровень стереоспецифичности, региоселективности и хемоселективности Ферменты демонстрируют высокий уровень стереоспецифичности, региоселективности и хемоселективности

Модель «ключ-замок» В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата.Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике. В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата.Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.Эмиль Фишер Эмиль Фишер

Модель индуцированного соответствия В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок». В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок».Дениел Кошланд Дениел Кошланд Ферменты, в основном, не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстата. Ферменты, в основном, не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ- замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния. В отличие от модели «ключ- замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния.

МОДИФИКАЦИИ ФЕРМЕНТОВ Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.киназой Еще один распространенный тип посттранляционных модификаций расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза, участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок, где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном». Еще один распространенный тип посттранляционных модификаций расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза, участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок, где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».химотрипсинпротеазапищеваренииподжелудочной железе желудокхимотрипсинпротеазапищеваренииподжелудочной железе желудок

Кофакторы ферментов : Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.флавингемфлавингем Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо- фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе. Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо- фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.