Із запропонованих відповідей оберіть правильну. 1. Які амінокислоти входять до складу білків? а) β; б) α; в) γ; г) ε. 2. Мономерами яких сполук є амінокислоти? а) вуглеводівб) білків; в) ліпідів; г) нуклеїнових кислот. 3. Як називаються органічні кислоти, у складі молекул яких є одна чи кілька аміногруп? а) амінокислоти; б) імінокислоти; в) карбонові кислоти; г) амідокислоти. 4. Чим амінокислоти відрізняються від карбонових кислот? а) іміногрупою; б) амідогрупою; в) аміногрупою; г) нітрогрупою.

5. Які функціональні групи входять до складу амінокислот? а) карбоксильна; б) амідогрупа; в) аміногрупа; г) карбонільна. 6. Скільки аміногруп може входити до складу молекул амінокислот? а) одна і більше; б) не менше 10; в) не більше однієї; г) не менше Найпростішим представником амінокислот є: а) пропанова; б) амінооцтова; в) пропіонова; г) амінобутанова. 8. Які властивості характерні для амінокислот? а) нейтральні; б) амфотерні; в) гідрувальні; г) гідролітичні.

9. Які властивості проявляє аміногрупа? а) лужні; б) амфотерні; в) кислотні; г) нейтральні. 10. Які властивості проявляє карбоксильна група? а) нейтральні; б) амфотерні; в) кислотні; г) лужні. 11. Як скорочено позначається амінокислота аланін? а) Арг; б) Ала; в) Асп; г) Асн. 12. Яка молекулярна маса амінооцтової кислоти? а) 90; б) 85; в) 63; г) 75.

Білки – це природні полімери, мономерами яких є амінокислоти.

Білки в живих організмах є досить важливими сполуками, оскільки виконують багато різноманітних функцій

Вміст білків у тканинах різних органів людини і тварин, % на суху масу Органи і тканини Вміст білка Органи і тканини Вміст білка Органи і тканини Вміст білка Селезінка84Серце60Шкіра63 Легені82Печінка57Кістки28 Мязи80Головний мозок 45Зуби24 Нирки72Кишки63Всього в організмі 45-50

Структурна функція

Каталітична функція Усі ферменти – біологічні каталізатори, що зумовлюють перебіг хімічних реакцій в організмі – мають білкову природу. Вони є необхідними для життєдіяльності кожного живого організму. За участю ферментів у клітинах одночасно проходить багато різних хімічних реакцій, які забезпечують синтез і розщеплення різноманітних сполук з досить великою швидкістю за звичайних температурі і тиску. Зараз відомо близько 2 тисяч білків, які ферментативно активні і більше 200 з яких виділено в кристалічному стані.

Поживна функція Цю функцію виконують так звані резервні білки, які є джерелами живлення для плоду, наприклад білки яйця (овоальбуміни). Основний білок молока (казеїн) також виконує головним чином живильну функцію. Ряд інших білків використовується в організмі як джерело амінокислот, які у свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процеси метаболізму.

Захисна функція

Основну функцію захисту в організмі виконує імунна система, яка забезпечує синтез специфічних захисних білків-антитіл. Антитіла, які утворюються в організмі при несприятливій дії на нього різних факторів (хвороботворних бактерій, вірусів, токсинів), мають білкову природу. Зв'язуючись з мікроорганізмами чи токсинами, вони інактивують їх, гальмують патогенну дію і знешкоджують токсичні продукти. Відомо ряд інших процесів, в яких білки також виконують захисну функцію, наприклад у процесах зсідання крові, оберігаючи організм від надмірної втрати її при різних пораненнях, тощо. Крім того, багато білків утворюють захисний покрив, що захищає організм від шкідливих впливів, наприклад рогові утворення волосся, нігті, копита, роги. Це механічний захист.

Транспортна функція Білки виконують також важливу транспортну функцію. Для нормальної життєдіяльності кожного організму необхідне постійне забезпечення його органів і тканин поживними речовинами. Ці речовини переносяться з током крові сполуками білкової природи. Наприклад, транспорт різних груп ліпідів і жиророзчинних вітамінів до різних органів і тканин здійснюється за участю складних білків – ліпопротеїнів.

Дихальна функція Як уже згадувалося, складний білок – гемоглобін одночасно з транспортною виконує й дихальну функцію, оскільки здійснює перенесення кисню від легень до тканин, а в зворотному напрямку – вуглекислого газу.

Також дихальну функцію в організмі виконує міоглобін. Він створює рухомий резерв кисню в м'язах. Чим інтенсивніше працюють м'язи, тим більше міститься в них міоглобіну. Оскільки спорідненість міоглобіну з киснем досить висока, то в м'язах може створюватись значний резерв кисню. Це має важливе значення для тварин, що живуть у воді. Так, якщо у людини міоглобін може зв'язувати до 10% кисню, то у водних тварин до 47%. Міоглобін, виділений з м'язів різних тварин, має подібний склад, однак відрізняється амінокислотним складом поліпептидних ланцюгів, тобто для нього характерна видова специфічність.

Гормональна функція Обмін речовин в організмі регулюється різноманітними механізмами. У цій регуляції важливу роль відіграють гормони, значна частина яких мають білкову природу. Це, зокрема, такі гормони, як інсулін, тиреотропін, гормон росту, окситоцин, вазопресин та ін. Деякі гормони є похідними амінокислот.

Механічна (скорочувальна) функція Білки беруть участь у забезпеченні різних форм механічного руху – скороченні і розслабленні м'язів, роботі внутрішніх органів – серця, легень, шлунку і т. д. Ці процеси здійснюються за участю таких білків, як актин, міозин, тропоміозин і ряду інших. Рух джгутиків та війок у найпростіших також відбувається за рахунок скоротливої дії білків.

Енергетична функція Білки, як і вуглеводи та ліпіди, є також важливим джерелом енергії для організму. Так, при розщепленні 1 г білка виділяється 17,7 кДж енергії. За рахунок білків організм людини одержує 10-15% енергії. Однак, беручи до уваги важливість білків в живих організмах при виконанні ними інших функцій, вони як джерело енергії використовуються зазвичай коли вичерпуються інші джерела, такі як вуглеводи та жири.

До складу молекул білків входять атоми: С (Карбону), Н (Гідрогену), О (Оксигену), N (Нітрогену), іноді S (Сульфуру). Амінокислоти – це невеликі за розміром органічні сполуки, в молекулі яких одночасно містяться аміногрупа й карбоксильна група

Загальна формула амінокислот NH 2 аміногрупа R 1 радикал COOH карбоксильна група

Рівні просторової організації білкових молекул Первинна структура білкових молекул - це послідовність чергування залишків амінокислот у макромолекулі білків. В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв'язки

Утворення пептидного зв'язку

Вторинна структура білка – це спосіб упакування первинної структури в просторі. Ця структура може бути в вигляді α-спіралі, β- структури чи хаотичного клубка. Вона стабілізується здебільшого водневими звязками, які утворюються між CO і NH групами, розташованими на сусідніх витках.

Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидного ланцюга закручуватися певним чином у глобулу. Вона стабілізується: дисульфідними; водневими; йонними зв'язками ; гідрофобними взаємодіями.

білків виникає, коли обєднуються між собою кілька глобул. Прикладом білка з такою структурою є гемоглобін, молекула якого складається з чотирьох глобул, які ще називають субодиницями або протомерами. Четвертинна структура

Властивості білків Для білків характерні високі значення молекулярної маси. молекулярна маса етилового спирту – 46, оцтової кислоти – 60 молекулярна маса етилового спирту – 46, оцтової кислоти – 60 Молекулярна маса овоальбуміну (одного з білків курячого яйця) – 36 тис. гемоглобіну – 152 тис. міозину (білок м'язів) – 500 тис. Молекулярна маса овоальбуміну (одного з білків курячого яйця) – 36 тис. гемоглобіну – 152 тис. міозину (білок м'язів) – 500 тис.

Денатурація і ренатурація Під впливом зовнішніх чинників, наприклад зміни температури, складу солей у середовищі, рН, радіації, зв'язки, що утримують макромолекулу, рвуться і структура білка та його властивості змінюються. Цей процес називається денатурацією. Якщо порушуються всі структури білка, включаючи первинну, така денатурація називається необоротною. За умови збереження первинної структури білка після усунення чинника, що призвів до денатурації, багато білків здатні повернути свою природну форму. Такий процес називається ренатурацією.

Перший білок, з яким ми знайомимося у своєму житті, це білок курячого яйця овоальбумін – добре розчинний у воді, при нагріванні згортається (коли ми смажимо яєчню, або відварюємо яйце, тобто піддаємо дії високих температур), тобто денатурує.

Класифікація білків За амінокислотним складом Повноцінні білки Неповноцінні білки

За будовою Прості білки – до їх складу входять тільки амінокислоти Складні білки – до їх складу окрім амінокислот, можуть входити: нуклеїнові кислоти, ліпіди, вуглеводи, забарвлені хімічні сполуки тощо.

За формою молекули Глобулярні білки – це білки, в яких поліпептидні ланцюги укладаються в вигляді глобул. Фібрилярні білки – це білки, в яких поліпептидні ланцюги укладаються в вигляді пучків ниток.